Histidin

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Histidin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine in unserem Körper. Menschen verwenden Histidin als Medikament.

Manche Menschen nehmen Histidin über den Mund ein, um das metabolische Syndrom, die durch Cholera-Infektionen ausgelöste Diarrhöe, rheumatoide Arthritis, allergische Erkrankungen, Geschwüre und die durch Nierenversagen oder Nierendialyse verursachte Anämie zu behandeln. [2]

Geschichte

Histidin hĭs ‚ tĭdēn [essentiell], organische Verbindung, eine der 22 α-Aminosäuren, die häufig in tierischen Proteinen vorkommen. In den Proteinen von Säugetieren kommt nur das l-Stereoisomer vor. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin; es ist auch eine wichtige Quelle für Kohlenstoffatome bei der Synthese von Purinen. Die Imidazolgruppe an der Seitenkette von Histidin kann sowohl als Säure als auch als Base fungieren, d.h. sie kann unter bestimmten Bedingungen sowohl Protonen abgeben als auch aufnehmen. Dies erweist sich als eine wichtige Eigenschaft, wenn Histidin in Proteine eingebaut wird, insbesondere wenn es Teil der Primärstruktur einiger Enzyme wird. Man geht davon aus, dass die Seitenkette dieser Aminosäure als allgemeine Säure und Base dient, da sie an den katalytischen Funktionen von Chymotrypsin und einer Reihe von Enzymen beteiligt ist, die sich mit dem Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren befassen. Es wird sogar mit der Funktion der Cocoonase in Verbindung gebracht, dem Enzym, das es erwachsenen Seidenspinnern ermöglicht, sich aus ihren Kokons zu befreien. Histidin gilt als essentielle Aminosäure für Säuglinge (sie sollte mit der Nahrung zugeführt werden); Experimente mit Erwachsenen deuten darauf hin, dass sie zumindest kurze Zeiträume ohne die Zufuhr dieser Aminosäure auskommen können. Sie wurde 1896 aus Proteinen isoliert; ihre Struktur wurde 1911 durch chemische Synthese bestätigt. [3]

Metabolismus

Biosynthese

Histidin-Biosyntheseweg acht verschiedene Enzyme können zehn Reaktionen katalysieren. In dieser Abbildung katalysiert his4 4 verschiedene Reaktionen auf diesem Weg.

L-Histidin ist eine lebenswichtige Aminosäure, die beim Menschen nicht de novo synthetisiert wird. Menschen und andere Tiere sollten Histidin oder histidinhaltige Proteine zu sich nehmen. Die Biosynthese von Histidin wurde in Prokaryoten wie e. Coli umfassend untersucht. An der Histidinsynthese in e. Coli sind acht Genprodukte beteiligt (his1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 und 8) und sie erfolgt in 10 Schritten. Dies ist möglich, weil ein einzelnes Genprodukt die Fähigkeit hat, mehr als eine Reaktion zu katalysieren. Zum Beispiel katalysiert his4, wie in dem Pfad gezeigt, 4 verschiedene Schritte in dem Pfad.

Histidin wird aus Phosphoribosylpyrophosphat (prpp) hergestellt, das aus Ribose-5-Phosphat durch Ribose-Phosphat-Diphosphokinase im Pentosephosphat-Weg gebildet wird. Die allererste Reaktion der Histidinbiosynthese ist die Kondensation von prpp und Adenosintriphosphat (ATP) durch das Enzym Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase wird durch his1 in der Abbildung angedeutet. Das Gen His4 hydrolysiert dann das Produkt der Kondensation, Phosphoribosyl-atp, und erzeugt dabei Phosphoribosyl-amp (pramp), was eine irreparable Wirkung ist. His4 katalysiert dann die Bildung von Phosphoribosylformiminoaicar-phosphat, das dann durch das his6-Gen in Phosphoribulosylformimino-aicar-p umgewandelt wird. His7 spaltet Phosphoribulosylformimino-aicar-p, um d-Erythro-Imidazol-Glycerinphosphat zu bilden. Danach bildet His3 Imidazol-Acetol-Phosphat, das Wasser freisetzt. His5 bildet dann L-Histidinol-Phosphat, das anschließend von his2 zu Histidinol hydrolysiert wird. His4 katalysiert die Oxidation von l-Histidinol zu l-Histidinal, einem Aminoaldehyd. Im letzten Schritt wird l-Histidinal in l-Histidin umgewandelt.

Ähnlich wie Tiere und Bakterien benötigen auch Pflanzen Histidin für ihre Entwicklung und Entfaltung. Mikroben und Pflanzen sind insofern vergleichbar, als sie Histidin synthetisieren können. Beide synthetisieren Histidin aus dem biochemischen Zwischenprodukt Phosphoribosylpyrophosphat. Im Allgemeinen ist die Histidin-Biosynthese bei Pflanzen und Mikroorganismen sehr vergleichbar.

Weg der Biosynthese

Dieser Weg erfordert Energie, damit er stattfinden kann. Daher aktiviert das Vorhandensein von Atp das erste Enzym des Weges, die Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym, das durch Rückkopplungshemmung gesteuert wird, was bedeutet, dass es in Gegenwart des Elements Histidin verhindert wird.

Zerstörung

Histidin gehört zu den Aminosäuren, die in Zwischenprodukte des Tricarbonsäurezyklus (tca) umgewandelt werden können (auch bekannt als Zitronensäurezyklus). Histidin nimmt neben anderen Aminosäuren wie Prolin und Arginin an der Desaminierung teil, einem Prozess, bei dem seine Aminogruppe eliminiert wird. In Prokaryoten wird Histidin zunächst durch Histidase in Urocanat umgewandelt. Anschließend wandelt die Urocanase Urocanat in 4-Imidazolon-5-propionat um. Imidazolonpropionase katalysiert die Reaktion zur Bildung von Formiminoglutamat (Figlu) aus 4-Imidazolon-5-propionat. Die Formiminogruppe wird zu Tetrahydrofolat verschoben und die verbleibenden 5 Kohlenstoffe bilden Glutamat. Insgesamt führen diese Reaktionen zur Bildung von Glutamat und Ammoniak. Glutamat kann dann durch Glutamat-Dehydrogenase deaminiert oder zu α-Ketoglutarat transaminiert werden. [4]

Charakteristik

Chemische Eigenschaften:

Standard (fundamentale Gruppe).

Physikalische Eigenschaften:

Polar (positiv geladen).

Histidin, eine lebenswichtige Aminosäure, hat als praktische Gruppe ein positiv geladenes Imidazol.

Das Imidazol macht es zu einem häufigen Teilnehmer an enzymkatalysierten Reaktionen. Das nicht protonierte Imidazol ist nukleophil und kann als allgemeine Base wirken, während der protonierte Typ als basische Säure dienen kann. Der Rückstand kann ebenfalls eine Funktion bei der Unterstützung der gefalteten Strukturen von Proteinen haben. [5]

Wirkungssystem

Da die Wirkung von zusätzlichem L-Histidin ungewiss ist, ist jeder postulierte Mechanismus völlig spekulativ. Dennoch gibt es einige Erkenntnisse über L-Histidin und einige seiner Metaboliten, wie Histamin und Trans-Urocaninsäure, die darauf hindeuten, dass zusätzliches L-Histidin eines Tages immunmodulatorische und/oder antioxidative Wirkungen entfalten könnte. Im Serum einiger Patienten mit rheumatoider Arthritis wurde ein niedriger Histidinspiegel festgestellt. Die Serumkonzentrationen anderer Aminosäuren sind bei diesen Patienten typisch. L-Histidin ist ein ausgezeichneter Chelatbildner für Metalle wie Kupfer, Eisen und Zink. Kupfer und Eisen sind an einer Reaktion (Fenton-Reaktion) beteiligt, bei der starke reaktive Sauerstofftypen entstehen, die für das Gewebe, einschließlich der Gelenke, zerstörerisch sein können. L-Histidin ist die obligate Vorstufe von Histamin, das durch die Decarboxylierung der Aminosäure entsteht. Bei Versuchstieren steigt der Histamingehalt im Gewebe, wenn die Menge an L-Histidin in der Nahrung erhöht wird. Es ist wahrscheinlich, dass dies auch beim Menschen der Fall sein wird. Histamin wird eine immunmodulatorische und antioxidative Wirkung zugeschrieben. Suppressor-T-Zellen haben H2-Rezeptoren, und Histamin aktiviert sie. Die Förderung der Aktivität der Suppressor-T-Zellen könnte bei rheumatoider Arthritis nützlich sein. Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Histamin die Produktion reaktiver Sauerstoffspezies in phagozytischen Zellen wie Monozyten verringert, indem es an die h2-Rezeptoren dieser Zellen bindet. Eine verringerte Produktion reaktiver Sauerstoffspezies durch Phagozyten könnte eine antioxidative, entzündungshemmende und immunmodulatorische Funktion bei Krankheiten wie rheumatoider Arthritis haben. Dieses letztgenannte System ist der Grund für die Verwendung von Histamin selbst in mehreren wissenschaftlichen Studien, in denen Histamin zur Behandlung bestimmter Arten von Krebs und Viruserkrankungen untersucht wird. In diesen Studien scheint die Herabregulierung der Entwicklung reaktiver Sauerstoffspezies durch Histamin die Unterdrückung natürlicher Killerzellen (nk) und zytotoxischer T-Lymphozyten zu verhindern, so dass diese Zellen bei der Bekämpfung von Krebszellen und virusverseuchten Zellen effektiver arbeiten können. [6]

Klassifizierung

Aminosäuren werden in 3 Gruppen eingeteilt:.

  1. Vitale Aminosäuren
  2. Issentielle Aminosäuren
  3. Bedingte Aminosäuren

Wichtige Aminosäuren

Lebenswichtige Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Daher müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden.

Die 9 notwendigen Aminosäuren sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Unnötige Aminosäuren

Überschüssig bedeutet, dass unser Körper die Aminosäure selbst herstellen kann, auch wenn wir sie nicht über die Nahrung zu uns nehmen. Unnötige Aminosäuren sind: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin.

Bedingte Aminosäuren

Bedingte Aminosäuren sind in der Regel nicht notwendig, außer bei gesundheitlichen Problemen und Stress.

Zu den bedingten Aminosäuren gehören: Arginin, Cystein, Glutamin, Tyrosin, Glycin, Ornithin, Prolin und Serin.

Sie müssen nicht bei jeder Mahlzeit essentielle und nicht-essentielle Aminosäuren zu sich nehmen, aber ein ausgewogenes Verhältnis über den ganzen Tag ist wichtig. Eine Ernährung, die nur aus einem einzigen pflanzlichen Produkt besteht, ist nicht ausreichend, aber wir machen uns keine Gedanken mehr über die Kombination von Proteinen (z. B. Bohnen mit Reis) in einer einzigen Mahlzeit. Vielmehr achten wir auf die Angemessenheit der Ernährung insgesamt über den Tag verteilt. [7]

Funktion von Histidin

Histidin wird vom Körper zur Herstellung bestimmter Hormone und Stoffwechselprodukte verwendet, die die Nierenfunktion, die Übertragung von Nerven, die Magensekretion und das Immunsystem des Körpers beeinflussen. Histidin wirkt sich auch auf die Reparatur und den Aufbau von Gewebe aus, bildet Blutzellen und hilft bei der Sicherung von Nervenzellen. Es wird auch zur Herstellung von Histamin im Körper verwendet.

Eine Hauptfunktion von Histidin im Körper ist die Regulierung und Unterstützung des Metabolismus (Abbau und Verwendung für Energie) von Spurenelementen. Zu diesen Mikronährstoffen gehören:.

Histidin hilft auch bei der Bildung verschiedener Enzyme und Verbindungen im Körper. Außerdem wirkt Histidin bei der Bildung einer Substanz namens Metallothionein in den Zellen des Gehirns, der Leber und der Nieren mit. Metallothionein schützt die Gehirnzellen und benötigt Histidin, um gebildet zu werden. Wenn der Körper eines Menschen mit Schwermetallen (wie Quecksilber und Blei) vergiftet ist, kann dies zu einem Mangel an ausreichenden Mengen an Histidin führen.

Allergien und Histidin

Der Körper verwendet Histidin, um als Reaktion auf Allergien oder Gewebeschäden Histamin (eine typische Ursache für Schwellungen und Juckreiz, die als Folge einer allergischen Reaktion auftreten) herzustellen.

Histamin – das bei einer allergischen Reaktion in erhöhter Konzentration vorkommt – ist ein Nebenprodukt von Histidin. Histamin veranlasst das Immunsystem, als Reaktion auf Reizstoffe eine Entzündungsreaktion (einschließlich Juckreiz und Schwellungen) zu starten.

Histidin trägt zu einem akuten (und möglicherweise tödlichen) medizinischen Zustand bei, der Anaphylaxie genannt wird und durch eine allergische Reaktion ausgelöst werden kann. Sie wird mit einer Injektion von Epinephrin behandelt. [8]

Gesundheitliche Vorteile

Wirksam für:

Chirurgische Eingriffe

Bretschneiders Histidin-Tryptophan-Ketoglutarat-Dienst (htk) ist ein histidinhaltiger Pufferdienst, der regelmäßig eingesetzt wird, um bei Operationen einen Herzstillstand herbeizuführen und den Herzmuskel vor einer Unterversorgung mit Blut zu schützen.

Mehrere klinische Studien belegen seine Wirksamkeit bei der Minimierung von Schäden aufgrund von Sauerstoffmangel nicht nur im Herzen, sondern auch in den Nieren.

Die Lösung wird auch zur Konservierung von Spenderorganen verwendet.

Unzureichende Beweise für:

Die folgenden angeblichen Vorteile werden nur durch minimale, qualitativ minderwertige medizinische Studien und einige tier- und zellbasierte Untersuchungen gestützt. Es gibt keine ausreichenden Beweise, um die Verwendung von Histidin-Ergänzungsmitteln für eine der unten aufgeführten Anwendungen zu unterstützen, bis größere, robustere wissenschaftliche Studien durchgeführt werden. Denken Sie daran, vor der Einnahme von Histidin-Ergänzungsmitteln einen Arzt zu konsultieren. Sie sollten niemals als Ersatz für eine autorisierte medizinische Behandlung verwendet werden.

Sicherheit für das Herz

Anomalien, die zu einem erhöhten Histidinspiegel führen, waren in einer Beobachtungsstudie an über 1.100 Afroamerikanern mit einem geringeren Auftreten von koronaren Herz-Kreislauf-Erkrankungen verbunden.

Das Histidin-Derivat Carnosin verbesserte in einer medizinischen Studie an 50 Personen mit kongestiver Herzinsuffizienz die körperliche Leistungsfähigkeit und den Lebensstil.

Mit Histidin behandelte geschädigte Rattenherzen (aufgrund der wiederhergestellten Blutversorgung nach einem Herzinfarkt) erholten sich deutlich besser. Histidin verringerte vermutlich reaktive oxidative Typen und unterstützte die Aufrechterhaltung der Energie (atp).

Bei diabetischen Mäusen reduzierte die Supplementation mit Carnosin die Blutfettwerte und die Plaquebildung in den Arterien.

Senkung des Bluthochdrucks

In einer Forschungsstudie an 92 Personen mit Herz-Kreislauf-Erkrankungen wurde die Einnahme von Histidin mit einer Senkung des Bluthochdrucks in Verbindung gebracht, insbesondere bei höheren Dosierungen.

In einer Studie an Ratten mit erhöhtem Bluthochdruck wurde dieser durch die orale Gabe von Histidin deutlich gesenkt. Ebenso reduzierte Carnosin den Bluthochdruck bei fettleibigen Ratten.

Antioxidans

In einer Studie mit 92 übergewichtigen Frauen mit Histidinmangel verringerte die Supplementierung dieser Aminosäure über 12 Wochen den oxidativen Stress.

Eine andere Studie mit über 400 Frauen entdeckte einen Zusammenhang zwischen einem niedrigen Histidinspiegel und oxidativem Stress. Außerdem hatten übergewichtige Frauen einen schlechteren antioxidativen Status, was möglicherweise auf ihren unregelmäßigen Histidin- und Argininstoffwechsel zurückzuführen ist.

Entzündungen

In 2 Studien mit mehr als 500 Frauen führte die Einnahme von Histidin zu einer Verringerung von Entzündungen, indem sie die Produktion von entzündlichen Zytokinen hemmte.

Blutzuckerspiegel

In einer wissenschaftlichen Studie an 92 fettleibigen Frauen mit metabolischem Syndrom führte eine Histidin-Supplementierung (4 g/Tag über 12 Wochen) zu einer deutlichen Verringerung der Insulinresistenz.

Eine Beobachtungsstudie an 88 übergewichtigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr in der Nahrung mit niedrigeren Nüchternblutzuckerwerten und einer erhöhten Insulinempfindlichkeit in Verbindung.

Bei Mäusen halfen Nahrungsergänzungsmittel mit Histidin und Carnosin, diabetischen Problemen vorzubeugen.

Gehirnfunktion

In einer wissenschaftlichen Studie mit 20 Personen, die an anhaltender Müdigkeit und Schlafstörungen litten, verbesserte eine 2-wöchige Supplementierung mit Histidin die Aufmerksamkeit, das Gedächtnis und die Klarheit des Denkens und verringerte gleichzeitig die Müdigkeit.

In einer anderen Studie mit 25 Golfkriegsveteranen verbesserte die Behandlung mit Carnosin die kognitiven Funktionen.

Bei Ratten verbesserte die Einnahme von Histidin das Kurzzeitgedächtnis und schützte das Gehirn vor Schäden, die durch eine verminderte Sauerstoffversorgung (zerebrale Ischämie) verursacht werden.

Gewichtsprobleme

Eine Beobachtungsstudie an 88 übergewichtigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr mit einem geringeren Body-Mass-Index (BMI), Taillenumfang und Bluthochdruck in Verbindung.

Histidin wird im Gehirn zu Histamin umgewandelt. Bei Ratten verringerte die Zufuhr von Histidin durch seine Umwandlung in Histamin das Fressverhalten. In einer anderen Forschungsstudie verringerte eine Histidin-Supplementierung nicht nur die Nahrungsaufnahme, sondern auch die Fettbildung.

Dennoch war Histidin in einer älteren wissenschaftlichen Studie als Hungerhemmer unwirksam.

Schutz der Haut

Histidin ist ein Vorläufer der Urocaninsäure, einer Substanz, die in den menschlichen Hautzellen entsteht und die UV-Strahlung aufnimmt. Auf diese Weise wirkt Urocaninsäure wie ein „natürlicher Sonnenschutz“, der die DNA vor Sonneneinstrahlung schützen kann.

In einer medizinischen Studie mit 24 Personen, die an Ekzemen litten, wurde durch die Einnahme von Histidin über 4 Wochen der Schweregrad der Erkrankung erheblich verringert und 39% der Patienten gaben an, sich „viel besser“ zu fühlen.

In 2 Forschungsstudien an Mäusen wurden nach der Einnahme von Histidin erhöhte Urocansäurespiegel auf der Haut festgestellt, was zu einem erhöhten Schutz vor UV-Strahlung führte.

Vorbeugung von Blutgerinnseln

In einer medizinischen Studie an 18 Personen mit erhöhtem Embolieaufkommen (spontane Thrombozytenaggregation) wurde durch die einwöchige Einnahme von Histidin eine Embolie verhindert. Die Wirkungen wurden wahrscheinlich durch die Wirkung von Arachidonsäure-Metaboliten vermittelt.

Wahrscheinlich unwirksam für:

Katarakt

Augentropfen mit N-Acetylcarnosin, einem Dipeptid, das aus Histidin und Beta-Alanin besteht, werden üblicherweise zur Verbesserung des Grauen Stars angepriesen, ohne dass eine chirurgische Behandlung erforderlich ist. In einer Meta-Analyse konnten jedoch keine ausreichenden Beweise für diese Behauptung gefunden werden.

Eine Histidin-Supplementierung verhinderte das Fortschreiten des Grauen Stars bei Lachsen.

Tier- und Zellforschung (fehlende Beweise)

Es gibt keine medizinischen Beweise für die Verwendung von Histidin-Ergänzungsmitteln bei einer der in diesem Bereich aufgeführten Erkrankungen. Nachfolgend finden Sie eine Zusammenfassung der vorhandenen tier- und zellbasierten Forschung, die für weitere Untersuchungen maßgeblich sein muss. Die Studien dürfen jedoch nicht als hilfreich für einen gesundheitlichen Nutzen interpretiert werden.

Die Wilsonsche Krankheit

Die Wilson-Krankheit ist eine seltene genetische Erkrankung, die eine übermäßige Kupferablagerung in den Organen, insbesondere in der Leber, verursacht. In einer Studie an Ratten hat eine Diät mit einem Überschuss an Histidin dazu geführt, dass das überschüssige Leberkupfer mit dem Urin ausgeschwemmt wurde.

Krampfanfälle

Bei Ratten verringerten Histidin-Injektionen die Intensität von Krampfanfällen. Die Autoren vermuteten, dass diese Wirkung auf die Funktion von Histidin als Vorläufer von Histamin, einem Anfallshemmer, zurückzuführen ist.

Beschränkungen und Vorsichtsmaßnahmen

Es wurden nur sehr wenige medizinische Studien durchgeführt, die meisten davon an kleinen Populationen. Größere, robustere medizinische Studien sind erforderlich, um die möglichen gesundheitlichen Vorteile von Histidin-Nahrungsergänzungsmitteln bei vielen Erkrankungen zu bestätigen.

Außerdem wurde in zahlreichen Studien Histidin mit anderen Substanzen kombiniert, so dass der spezifische Beitrag von Histidin zu den beobachteten Wirkungen nur schwer zu bestimmen ist. [9]

Histidinmangel

Indikationen und Anzeichen

Histidinämie gilt als gutartiger Zustand. Viele Jahre lang wurden besondere intellektuelle Bedürfnisse und Sprachstörungen mit Histidinämie in Verbindung gebracht. Diese Befunde werden heute jedoch als zufällig und nicht als Folge des Stoffwechselproblems der Histidinämie angesehen, da Berichte über die Nachuntersuchungen im Rahmen des Neugeborenenscreenings gezeigt haben, dass die meisten Säuglinge mit Histidinämie keine wissenschaftlichen Anzeichen entwickeln (asymptomatisch). Dennoch wurden bei einigen Patienten mit Histidinämie tatsächlich klinische Anzeichen festgestellt. Um dies mit den gutartigen Befunden aus dem Neugeborenenscreening in Einklang zu bringen, wurde empfohlen, dass Histidinämie ein Risikofaktor für die Entwicklung von ZNS-Problemen sein könnte, die nur unter ungünstigen Umständen wie einem ungewöhnlichen perinatalen Ereignis auftreten können.

Menschen mit Histidinämie haben erhöhte Werte der Aminosäure Histidin im Blut und extreme Mengen von Histidin, Imidazol-Brenztraubensäure und anderen Imidazol-Stoffwechselprodukten im Urin. Die meisten Menschen mit Histidinämie gewöhnen sich an das Vorhandensein von extrem viel Histidin im Blut und leiden nicht unter den Folgen.

Laut medizinischer Fachliteratur zeigen Säuglinge, die von Müttern mit Histidinämie (mütterliche Histinämie) geboren wurden, keine Anzeichen.

Ursachen

Histidinämie wird autosomal rezessiv vererbt. Genetische Krankheiten werden durch 2 Gene gekennzeichnet, von denen eines vom Vater und eines von der Mutter stammt.

Rezessive Erbkrankheiten treten auf, wenn eine Person von jedem Elternteil eine ungewöhnliche Version eines Gens erbt. Wenn eine Person ein typisches Gen und eine irreguläre Variante des Gens für die Krankheit erhält, ist sie Träger der Krankheit, zeigt aber normalerweise keine Symptome. Die Gefahr, dass zwei Anbieter-Mütter und -Väter beide das Gen für die ungewöhnliche Variante weitergeben und deshalb ein betroffenes Kind haben, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 25%. Die Gefahr, ein Kind zu bekommen, das wie die Eltern Träger des Gens ist, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 50%. Die Chance, dass ein Kind von beiden Elternteilen normale Gene erhält, liegt bei 25%. Die Gefahr ist für Männer und Frauen gleich groß. [10]

Nebenwirkungen

Es ist zwar unwahrscheinlich, dass Sie extrem hohe Mengen an Histidin allein über die Nahrung aufnehmen, aber es ist möglich, dass Sie übermäßige Mengen über Nahrungsergänzungsmittel zu sich nehmen, was zu bestimmten Nebenwirkungen führen kann. Studien haben tatsächlich herausgefunden, dass bei der Einnahme von extrem hohen Histidin-Dosen, etwa 32 Gramm/Tag oder mehr, unerwünschte Wirkungen wie Muskelschwäche, Schläfrigkeit und Müdigkeit, Kopfschmerzen, Verdauungsprobleme wie Übelkeit und Anorexia nervosa, Depressionen und Gedächtnisstörungen auftreten können. Einige davon können auf eine ungünstige Stickstoffbilanz zurückzuführen sein.

Andere negative Auswirkungen, die mit einem hohen Histidinspiegel verbunden sind, wurden in Tierversuchen nachgewiesen, allerdings ist nicht bekannt, wie sich diese Auswirkungen auf den Menschen übertragen. In Studien mit Ratten wurden im Zusammenhang mit hohen Histidinwerten im Gehirn und in der Leber Kupfermangel, eine verminderte Leberfunktion, ein hoher Cholesterinspiegel und Anorexia nervosa festgestellt.

Einige der möglichen Nebenwirkungen eines zu hohen Eiweißkonsums sind Gewichtszunahme, Nierenprobleme, Verstopfung und Mundgeruch. Wer eine Nieren- oder Lebererkrankung hat, sollte ohne Rücksprache mit einem Arzt keine großen Mengen an Aminosäuren zu sich nehmen. [11]

Nahrungsmittelquellen und empfohlener Verzehr

Da Ihr Körper die notwendigen Aminosäuren nicht selbst herstellen kann, ist es wichtig, sie über die Nahrung aufzunehmen.

Zahlreiche Lebensmittel sind reich an lebenswichtigen Aminosäuren, so dass es einfach ist, Ihren täglichen Bedarf zu decken.

Hier finden Sie den täglichen Bedarf an lebenswichtigen Aminosäuren, der von der Weltgesundheitsorganisation ermittelt wurde. Diese Werte gelten für Erwachsene pro 1 kg (2,2 Pfund) des Körpergewichts:.

Um herauszufinden, wie viel Sie täglich zu sich nehmen sollten, können Sie die oben genannten Zahlen mit Ihrem Gewicht in Kilogramm multiplizieren. Eine Person mit einem Gewicht von 60 kg (132 Pfund) muss beispielsweise täglich 1.200 mg (1,2 Gramm) Isoleucin zu sich nehmen.

Bei vielen Diäten ist es sehr einfach, diesen Bedarf zu decken, so dass es in der Regel nicht notwendig ist, Ihren Verbrauch an privaten Aminosäuren zu verfolgen.

Ein 174 Gramm schweres Stück geschmorte Hühnerbrust liefert beispielsweise 55,9 Gramm Gesamtprotein und deckt damit problemlos den oben genannten Bedarf oder geht sogar darüber hinaus.

Nahrungsmittelquellen

Lebensmittel, die alle neun wichtigen Aminosäuren enthalten, werden als vollständige Proteine bezeichnet.

Die folgenden Lebensmittel sind vollständige Proteinquellen:.

  • Fleisch
  • Meeresfrüchte
  • Geflügelfleisch
  • Eier
  • Molkereiprodukte

Soja- und Erbsenprotein sind pflanzliche Gesamtproteinquellen.

Andere pflanzliche Eiweißquellen wie Bohnen, Nüsse und bestimmte Getreidesorten gelten als unzureichende Eiweißquellen, weil ihnen eine oder mehrere der lebenswichtigen Aminosäuren fehlen.

Wenn Sie jedoch einen pflanzlichen Ernährungsplan verfolgen, können Sie dennoch eine korrekte Zufuhr aller neun essentiellen Aminosäuren sicherstellen, indem Sie jeden Tag eine Vielzahl von pflanzlichen Proteinen essen.

Wenn Sie zum Beispiel eine Reihe von pflanzlichen Proteinen wie Bohnen, Nüsse, Samen, Vollkornprodukte und Gemüse wählen, können Sie sicherstellen, dass Sie Ihren Bedarf an wichtigen Aminosäuren decken, selbst wenn Sie auf tierische Produkte in Ihrem Ernährungsplan verzichten.

Zusammenfassung

Viele tierische und pflanzliche Lebensmittel, wie Fleisch, Eier, Quinoa und Soja, enthalten alle 9 essentiellen Aminosäuren und gelten als vollständige Proteine. [12]

Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Warnhinweise

Schwangerschaft und Stillzeit: Es gibt nur unzureichende Erkenntnisse über die Verwendung von Histidin während der Schwangerschaft und Stillzeit. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.

Folsäuremangel: Wenn Sie unter dieser Krankheit leiden, sollten Sie Histidin nicht einnehmen. Es kann dazu führen, dass sich im Körper eine unerwünschte Chemikalie namens Formiminoglutaminsäure (Figlu) bildet. [13]

Fazit

His hat besondere chemische und metabolische Eigenschaften, die die Grundlage für seine Verwendung zur Behandlung einer Vielzahl von Krankheiten bilden. His-reiche Optionen haben klare Vorteile bei der Konservierung von Organen für Transplantationen und dem Schutz des Herzmuskels bei Herzoperationen. Weitere Studien sind erforderlich, um die Auswirkungen auf die Muskelermüdung bei anstrengender körperlicher Betätigung, neurologische Erkrankungen, das metabolische Syndrom, atopische Dermatitis, urämische Anämie, die gegen eine Erythropoetintherapie resistent ist, und entzündliche Darmerkrankungen sowie als Ergänzung zur Steigerung der Wirksamkeit von Methotrexat bei der Behandlung von Malignomen zu klären.

Hinweise auf Toxizität, mutagene Aktivität und Allergien wurden nicht gemeldet. Besorgniserregend sind die Berichte über die Erhöhung der Leberwerte, den Anstieg des Ammoniak- und Glutaminspiegels und die Verringerung des Bcaa-Spiegels, was darauf hindeutet, dass die Einnahme von His bei Kunden mit Lebererkrankungen ungeeignet sein könnte.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass his-haltige Nahrungsergänzungsmittel sichere und wirksame Präparate zu sein scheinen, die bei einer Vielzahl von Erkrankungen ein ansprechendes Heilungspotenzial aufweisen. Randomisierte, regulierte Interventionsstudien am Menschen mit his-haltigen Substanzen sind erforderlich, um ihre Wirksamkeit bei bestimmten Erkrankungen zu validieren. [14]

Referenzen

  1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/histidine
  2. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-467/histidine
  3. Https://www.infoplease.com/encyclopedia/science/biochemistry/concepts/histidine
  4. Https://de.wikipedia.org/wiki/histidine
  5. Http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/histidine.html
  6. Https://go.drugbank.com/drugs/db00117
  7. Https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
  8. Https://www.verywellhealth.com/histidine-4777164#toc-what-is-histidine-used-for
  9. Https://supplements.selfdecode.com/blog/histidine/
  10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/histidinemia/
  11. Https://draxe.com/ernaehrung/histidine-benefits/
  12. Https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#food-sources-recommended-intake
  13. Https://www.rxlist.com/histidine/supplements.htm#specialprecautionswarnings
  14. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc7146355/
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