Leucin

Bemerkenswert ist, dass Leucin die erste Aminosäure ist, die als Auslöser von mTOR in Säugetierzellen entdeckt wurde. Dieser Mechanismus hilft, die vorläufige Beobachtung in den frühen 1970er Jahren zu erklären, dass Leucin die Proteinsynthese stimuliert und die Proteolyse im Skelettmuskel von Ratten verhindert. [2]

Geschichte

Leucin, eine Aminosäure, die durch die Hydrolyse vieler typischer Proteine gewonnen wird. Sie gehört zu den ersten Aminosäuren, die in Muskelfasern und Wolle gefunden wurden (1819). Sie kommt in großen Mengen (etwa 15 Prozent) im Hämoglobin (dem sauerstofftransportierenden Pigment der roten Blutkörperchen) vor und gehört zu den so genannten notwendigen Aminosäuren für Ratten, Geflügel und Menschen, d.h. sie können sie nicht synthetisieren und müssen sie mit der Nahrung aufnehmen. In Pflanzen und Mikroorganismen wird es aus Brenztraubensäure (ein Produkt des Abbaus von Kohlenhydraten) synthetisiert. [3]

Pharmakologie

Pharmakodynamik

Leucin ist eine diätetische Aminosäure, die in der Lage ist, die myofibrilläre Muskelproteinsynthese direkt zu stimulieren. Dieses Ergebnis von Leucin ergibt sich aus seiner Funktion als Aktivator des Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR), einer Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und das Zellwachstum steuert. Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird durch Rag GTPasen, die Bindung von Leucin an die Leucyl-tRNA-Synthetase, die Bindung von Leucin an Sestrin 2 und möglicherweise andere Systeme moderiert.

Metabolismus beim Menschen

Der Leucinstoffwechsel findet in zahlreichen Geweben des Körpers statt. Der größte Teil des mit der Nahrung aufgenommenen Leucins wird jedoch in der Leber, im Fett- und im Muskelgewebe verstoffwechselt. Fett- und Muskelgewebe verwenden Leucin für die Bildung von Sterolen und anderen Verbindungen. Der integrierte Leucinverbrauch in diesen 2 Geweben ist 7 Mal höher als in der Leber.

Bei gesunden Menschen werden etwa 60 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins nach einigen Stunden verstoffwechselt, wobei etwa 5 % (2 bis 10 %) des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins in β-Hydroxy-β-Methylbuttersäure (HMB) umgewandelt werden. Etwa 40% des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins wird in Acetyl-CoA umgewandelt, das in der Folge für die Synthese anderer Substanzen verwendet wird.

Der überwiegende Teil des L-Leucin-Stoffwechsels wird zunächst durch das Enzym Aminotransferase für verzweigtkettige Aminosäuren katalysiert, wobei α-Ketoisocaproat (α-KIC) entsteht. α-KIC wird hauptsächlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase metabolisiert, das es in Isovaleryl-CoA umwandelt. Isovaleryl-CoA wird anschließend von der Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase verstoffwechselt und in MC-CoA umgewandelt, das für die Synthese von Acetyl-CoA und anderen Substanzen verwendet wird. Bei Biotinmangel kann HMB aus MC-CoA durch Enoyl-CoA-Hydratase und ein unbekanntes Thioesterase-Enzym hergestellt werden, die MC-CoA in HMB-CoA bzw. HMB-CoA in HMB umwandeln. Ein gewisser Prozentsatz von α-KIC wird in der Leber durch das zytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) metabolisiert, das α-KIC in HMB umwandelt. Bei gesunden Menschen ist dieser kleine Weg – der die Umwandlung von l-Leucin in α-KIC und danach in HMB beinhaltet – der primäre Weg der HMB-Synthese.

Ein kleiner Teil des L-Leucin-Stoffwechsels – weniger als 5 % in allen Geweben mit Ausnahme der Hoden, wo er etwa 33 % ausmacht – wird zunächst von der Leucin-Aminomutase katalysiert, wobei β-Leucin entsteht, das anschließend von einer Reihe nicht charakterisierter Enzyme in β-Ketoisocaproat (β-KIC), β-Ketoisocaproyl-CoA und dann Acetyl-CoA umgewandelt wird.

Der Metabolismus von HMB wird von einem nicht charakterisierten Enzym katalysiert, das es in β-Hydroxy-β-methylbutyryl-CoA (HMB-CoA) umwandelt. HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym verstoffwechselt, wobei β-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) bzw. Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) entsteht. MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA-Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA (MG-CoA) umgewandelt, das anschließend durch Methylglutaconyl-CoA-Hydratase in HMG-CoA umgewandelt wird. HMG-CoA wird dann von der HMG-CoA-Lyase in Acetyl-CoA und Acetoacetat gespalten oder über den Mevalonat-Weg zur Herstellung von Cholesterin verwendet.

Synthese in nicht-menschlichen Organismen

Leucin ist eine essentielle Aminosäure in der Ernährung von Tieren, da sie nicht über den gesamten Enzymweg verfügen, um sie de novo aus möglichen Vorläufersubstanzen zu synthetisieren. Daher müssen sie sie mit der Nahrung aufnehmen, normalerweise als Bestandteil von Proteinen. Pflanzen und Bakterien stellen Leucin mit Hilfe einer Reihe von Enzymen aus Brenztraubensäure her:.

• Acetolactat-Synthase
• Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
• Dihydroxysäure-Dehydratase
• α-Isopropylmalat-Synthase
• α-Isopropylmalat-Isomerase
• Leucin-Aminotransferase

Die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminosäure Valin besteht ebenfalls aus dem ersten Teil dieses Weges. [4]

Wirkungssystem

Diese Gruppe von lebenswichtigen Aminosäuren wird als verzweigtkettige Aminosäuren (BCAAs) bezeichnet. Da dieser Plan aus Kohlenstoffatomen vom Menschen nicht hergestellt werden kann, sind diese Aminosäuren ein wesentlicher Bestandteil der Ernährung. Der Abbau aller 3 Substanzen beginnt im Muskel und liefert NADH und FADH2, die zur ATP-Erzeugung verwendet werden können. Für den Abbau aller 3 Aminosäuren werden in den ersten beiden Schritten genau dieselben Enzyme verwendet. Der erste Schritt ist in jedem Fall eine Transaminierung unter Verwendung einer einzigen BCAA-Aminotransferase, mit a-Ketoglutarat als Aminakzeptor. Infolgedessen entstehen 3 verschiedene A-Ketosäuren, die mit einer typischen verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase oxidiert werden, wodurch die drei verschiedenen CoA-Derivate entstehen. Folglich verzweigen sich die Stoffwechselwege und es entstehen viele Zwischenprodukte. Der wichtigste Bestandteil von Valin ist Propionyl-CoA, der glucogene Vorläufer von Succinyl-CoA. Der Isoleucin-Katabolismus endet mit der Produktion von Acetyl-CoA und Propionyl-CoA; Isoleucin ist also sowohl glucogen als auch ketogen. Leucin erzeugt AcetylCoA und AcetoacetylCoA und wird daher als streng ketogen kategorisiert. Es gibt eine Reihe von genetischen Krankheiten, die mit einem fehlerhaften Abbau der BCAAs einhergehen. Der typischste Defekt liegt in der verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase. Da es nur ein Dehydrogenase-Enzym für alle 3 Aminosäuren gibt, sammeln sich alle 3 A-Ketosäuren an und werden mit dem Urin ausgeschieden. Die Krankheit ist wegen des besonderen Geruchs des Urins bei den Betroffenen als Ahornsirup-Urin-Krankheit bekannt. Die geistige Retardierung ist in diesen Fällen erheblich. Da es sich hierbei um notwendige Aminosäuren handelt, können diese leider nicht stark in der Ernährung eingeschränkt werden. Schließlich ist das Leben der Betroffenen kurz und die Entwicklung abnormal Die primären neurologischen Probleme sind auf eine schlechte Entwicklung des Myelins im ZNS zurückzuführen. [5]

Nahrungsmittel mit Leucin

Für die meisten Menschen ist es am besten, Leucin und andere BCAAs mit der Nahrung aufzunehmen. Die Food and Drug Administration (FDA) kontrolliert die Nahrungsergänzungsmittel nicht, so dass sie möglicherweise nicht genau das enthalten, was sie vorgeben zu enthalten. Sie können unerwünschte Wirkungen haben oder sich mit anderen Medikamenten verbinden. Nahrungsergänzungsmittel sind meist sicher, preiswert und wohlschmeckend.

Die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln enthält keine Angaben zu den einzelnen Aminosäuren, so dass die meisten Menschen einfach darauf achten sollten, dass sie ausreichend Eiweiß zu sich nehmen. Erwachsene benötigen etwa 7 Gramm (g) Eiweiß pro 20 Pfund Körpergewicht. Eine Person, die 140 Pfund wiegt, benötigt also 49 g.

Sowohl pflanzliche als auch tierische Lebensmittel können Ihren Proteinbedarf decken. Früher galten tierische Lebensmittel als besonders proteinreich, da sie alle essentiellen Aminosäuren enthalten.

Ernährungswissenschaftler sagen heute, dass es nicht notwendig ist, alle lebenswichtigen Aminosäuren auf einmal zu sich zu nehmen. Stattdessen können sie über den Tag verteilt werden, so dass es für Veganer und Vegetarier viel einfacher ist, den empfohlenen Bedarf an Eiweiß zu decken.

Es gibt viele Nahrungsquellen für Leucin und andere BCAAs. Betrachten Sie diese gesunden Quellen für Aminosäuren:.

Lachs

Holen Sie sich Ihre Aminosäuren aus Lachs, und Sie erhalten ebenfalls Omega-3-Fette. Es gibt einige gesundheitliche Bedenken gegen Zuchtlachs. Wählen Sie Wildfang oder beschränken Sie Ihre Portionen pro Monat.

Kichererbsen

Diese Superstars der Ernährung enthalten 7 g Eiweiß und 6 g Ballaststoffe in nur einer halben Tasse, und sie enthalten auch viel Eisen. Genießen Sie sie als Hummus oder geben Sie sie zu Suppen, Eintöpfen, Currys und Salaten.

Brauner Reis

Versuchen Sie es mit Wildreis anstelle von weißem Reis. Sie erhalten einen nussigen Geschmack und eine leicht zähe Textur, die vielen Menschen schmeckt.

Eier

Sogar die American Heart Association sagt, dass ein Ei pro Tag in Ordnung ist. Sie erhalten 6 g Eiweiß durch ein Ei.

Sojabohnen

Diese flexible Hülsenfrucht wird in einer Reihe von Varianten angeboten, die aus Tofu, Tempeh, Edamame und gerösteten Sojabohnen bestehen. Texturiertes Sojaprotein ist heute leicht in Supermärkten erhältlich. Es kann Fleisch in vielen Gerichten ersetzen.

Nüsse

Mandeln, Paranüsse und Cashews sind gute Quellen für wichtige Aminosäuren. Das gilt auch für Erdnüsse, obwohl sie eigentlich Gemüse und keine Nüsse sind.

Rindfleisch

Rindfleisch ist eine der besten Quellen für Aminosäuren. Um die Aufnahme von Fetten und Cholesterin zu minimieren, wählen Sie ein mageres Stück oder versuchen Sie es mit grasgefüttertem Rindfleisch. [6]

Vorteile

1. Aufbau von Muskeln
2. Verhindert Muskelabbau
3. Steigert die Leistungsfähigkeit
4. Hilft beim Fettabbau
5. Fördert die Heilung der Muskeln
6. Stabilisiert den Blutzuckerspiegel

Wirkt muskelaufbauend

L-Leucin ist aufgrund seiner effektiven Wirkung auf den Muskelaufbau ein beliebtes Ergänzungsmittel bei Bodybuildern und Profisportlern. Als eine der wichtigsten Aminosäuren, die mit der Muskelsynthese in Verbindung gebracht werden, kann es dazu beitragen, den Muskelaufbau zu fördern und Ihr Training zu verbessern.

Dennoch haben Forschungsstudien gemischte Ergebnisse zu den potenziellen Wirkungen dieser Aminosäure erbracht. In einer Langzeitstudie aus Frankreich wurde beispielsweise festgestellt, dass Leucin das Muskelwachstum viel effektiver fördert und die Leistung verbessert, wenn es mit anderen Aminosäuren kombiniert wird, anstatt es allein einzunehmen. Wenn Sie eine große Auswahl an eiweißhaltigen Lebensmitteln in Ihre Ernährung aufnehmen, können Sie die Wirkung von Leucin optimal nutzen, denn sie bieten eine große Auswahl an Aminosäuren und wichtigen Nährstoffen, die das Muskelwachstum fördern.

Verhindert Muskelabbau

Wenn Sie älter werden, finden in Ihrem Körper zahlreiche Veränderungen statt. Sarkopenie, die fortschreitende Abnutzung der Skelettmuskulatur, ist eine der wichtigsten Folgen des fortgeschrittenen Alters. Dieser Zustand kann zu Schwachstellen und verminderter Ausdauer führen, was eine Abnahme der körperlichen Aktivität zur Folge hat.

Es wird angenommen, dass Leucin dazu beiträgt, den Muskelabbau zu verlangsamen und die Folgen des Alterns zu verringern. Eine Studie, die an der Abteilung für Innere Medizin der University of Texas Medical Branch durchgeführt und in der Zeitschrift Scientific Nutrition veröffentlicht wurde, ergab, dass Leucin bei älteren Erwachsenen, die die empfohlene Menge an Eiweiß pro Mahlzeit zu sich nahmen, die Muskelsynthese verbesserte. Eine andere Studie, die in Frankreich durchgeführt wurde und auf die oben verwiesen wird, kam zu ähnlichen Ergebnissen. Sie berichtet, dass Leucin-Ergänzungen ebenfalls in der Lage waren, den durch Unterernährung verursachten Gewichtsverlust bei älteren Teilnehmern zu begrenzen.

Verbesserung der Leistungsfähigkeit

Neben der Verwendung von Leucin für das Bodybuilding greifen sowohl Profi- als auch Hobbysportler häufig auf diese essentielle Aminosäure zurück, um ihre körperliche Leistungsfähigkeit zu steigern.

In einer Studie, die am Institute of Sport and Exercise Science der James Cook University in Australien durchgeführt und im European Journal of Applied Physiology veröffentlicht wurde, wurde berichtet, dass die sechswöchige Einnahme von Leucinpräparaten sowohl die Ausdauer als auch die Kraft des Oberkörpers bei Kanusportlern deutlich verbesserte. Eine andere Studie, die 2016 im European Journal of Scientific Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte ebenfalls, dass die Einnahme von Leucin bei älteren Erwachsenen die Magermasse erhöht und die funktionelle Leistungsfähigkeit verbessert.

Hilfe bei der Gewichtsabnahme

Wenn Sie Muskeln aufbauen und gleichzeitig etwas zusätzliches Körperfett abbauen möchten, könnte Leucin genau das Richtige für Sie sein. Tatsächlich haben mehrere Studien ergeben, dass Leucin bei der Gewichtsabnahme gute Ergebnisse erzielen kann.

Ein Tiermodell der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und spekulative Ernährung der Universität von São Paulo in Brasilien zeigte, dass die Ergänzung von Ratten mit einer geringen Dosis Leucin über einen Zeitraum von sechs Wochen zu einem erhöhten Fettabbau im Vergleich zu einer Kontrollgruppe führte. Laut einer 2015 in der Zeitschrift Nutrients veröffentlichten Auswertung hat sich gezeigt, dass diese Aminosäure die Fettansammlung während des Alterns verringert und die Entwicklung von ernährungsbedingten Gewichtsproblemen verhindert.

Fördert die Muskelheilung

Krämpfe und Muskelkater sind lästige Probleme, mit denen viele Menschen nach dem Training im Fitnessstudio zu kämpfen haben. Nach einer besonders extremen Übung können diese Muskelschmerzen in manchen Fällen sogar ausreichen, um Sie ein paar Tage lang vom Fitnesscenter fernzuhalten, was Ihren Zeitplan völlig durcheinander bringt und Ihre Fitnessziele aufschiebt.

Forschungsstudien haben einige ansprechende Ergebnisse über die mögliche Funktion von Leucin bei der Muskelerholung gefunden. Eine Studie des Department of Food Science and Human Nutrition an der University of Illinois berichtet, dass die Einnahme von Leucin direkt nach dem Training die Muskelheilung und die Muskelproteinsynthese anregen kann. Eine andere Studie, die an der School of Sport and Workout und dem Institute of Food, Nutrition and Human Health an der Massey University in Neuseeland durchgeführt wurde, zeigte, dass die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln mit dieser Aminosäure bei männlichen Radfahrern nach dem Training an aufeinanderfolgenden Tagen die Regeneration und die Ausdauerleistung bei hoher Intensität verbesserte.

Stabilisiert den Blutzuckerspiegel

Hyperglykämie, also ein hoher Blutzucker, kann Ihre Gesundheit ruinieren. Kurzfristig kann ein hoher Blutzucker Symptome wie Müdigkeit, ungewollte Gewichtsabnahme und erhöhten Durst verursachen. Bleibt er länger unkontrolliert, kann ein hoher Blutzuckerspiegel sehr viel ernstere Auswirkungen haben, darunter Nervenschäden, Nierenprobleme und ein höheres Risiko für Hautinfektionen.

Einige Forschungsstudien deuten darauf hin, dass Leucin dazu beitragen kann, einen regelmäßigen Blutzuckerspiegel zu erhalten. Eine Humanstudie aus der Abteilung für Endokrinologie, Stoffwechsel und Ernährung des VA Medical Center in Minneapolis, die in der Zeitschrift Metabolism veröffentlicht wurde, zeigte, dass Leucin, das zusammen mit Glukose eingenommen wurde, die Insulinsekretion förderte und den Blutzuckerspiegel der Teilnehmer senkte. Eine In-vitro-Studie aus China aus dem Jahr 2014 zeigte ebenfalls, dass Leucin in der Lage ist, die Insulinsignalisierung und die Aufnahme von Glukose zu unterstützen, um den Blutzuckerspiegel unter Kontrolle zu halten. [7]

Negative Wirkungen und Gefahren von Leucin

Bei der Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln kann es zu negativen Auswirkungen von Leucin kommen. Dies ist ein Grund dafür, dass es in der Regel am besten ist, die Nährstoffe aus vollwertigen Lebensmitteln zu beziehen.

Laut dem University of Rochester Medical Center kann die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln eine Reihe von unerwünschten Auswirkungen haben.

• Ungünstige Stickstoffbilanz Eine einzelne Aminosäureergänzung kann dazu führen, dass Sie eine negative Stickstoffbilanz haben, was die Funktionsfähigkeit Ihres Stoffwechsels beeinträchtigen kann und dazu führt, dass Ihre Nieren härter arbeiten müssen.
• Hypoglykämie Extrem hohe Dosierungen von Leucin können einen niedrigen Blutzuckerspiegel verursachen.
• Pellagra Sehr hohe Leucindosierungen können auch Pellagra verursachen, zu deren Anzeichen Haarausfall, Darmprobleme und Hautveränderungen gehören.

Im Allgemeinen sollten Nahrungsergänzungsmittel keine gesunden, vollständigen Mahlzeiten ersetzen und es ist wichtig, eine Vielzahl von Lebensmitteln zu essen, so die U.S. Food & & Drug Administration. Die Kombination von Nahrungsergänzungsmitteln, die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln zusammen mit Medikamenten oder die Einnahme einer großen Menge von Nahrungsergänzungsmitteln kann schädliche Folgen haben. Ihr Arzt kann Ihnen bei der Entscheidung helfen, ob Sie Leucin-Ergänzungen benötigen, und Sie dabei unterstützen, ein gesundes Gleichgewicht zwischen den Nahrungsmitteln und Nährstoffen herzustellen, die Sie benötigen. [8]

Leucinmangel

Leucinmangel führt zu einer Beeinträchtigung der Funktion von Muskeln und Leber. Aufgrund von Leucinmangel erfährt der Körper eine starke Erschöpfung. Leucinmangel kann bestimmte Symptome auslösen. Einige dieser Anzeichen sind:.

• Müdigkeit
• Schwacher Muskelaufbau
• Schwache Erholung bei Verletzungen
• Gewichtszunahme

Leucinmangel kommt häufig bei Menschen vor, die unter Essstörungen wie Bulimie und Anorexia nervosa leiden. Auch ein unausgewogener Ernährungsplan kann zu Leucinmangel führen. Er entsteht zum Beispiel durch die Aufnahme von mehr Junk Food und zu wenig Protein. Darüber hinaus benötigen Personen, die aufgrund langer Arbeitszeiten zu Druck und emotionaler Anspannung neigen, oft mehr Leucin. Solche Lebensgewohnheiten führen ebenfalls zu einem Mangel.

Forschungsstudien empfehlen, dass umfangreiche aerobe Aktivitäten und Krafttraining den täglichen Leucinverbrauch erhöhen könnten. Es gibt Empfehlungen, den derzeit empfohlenen Verbrauch von Leucin von 14 mg/kg Körpergewicht täglich auf 45 mg/kg Körpergewicht bei sitzenden Erwachsenen zu erhöhen. Bei Personen, die intensiv trainieren und Krafttraining betreiben, um die Proteinsynthese zu verbessern, muss der Wert erhöht werden. Andernfalls wirkt sich dies auf ihre Muskelkraft und Leistungsfähigkeit aus. Darüber hinaus sind Personen mit Lebererkrankungen anfällig für Leucinmangel. Daher benötigen Personen aus diesen Gruppen hohe Mengen an Leucin. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lutein dazu beiträgt, Gewebe zu fixieren, Wunden zu heilen, Muskeln aufzubauen, Muskeln zu reparieren und Muskelschwund vorzubeugen. [9]

Krankheit durch Leucinmangel

Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine seltene angeborene Krankheit, die durch einen Mangel an einem Enzymkomplex (verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase) gekennzeichnet ist, der für den Abbau (die Verstoffwechselung) der 3 verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin im Körper erforderlich ist. Das Ergebnis dieser Stoffwechselstörung ist, dass sich alle drei BCAAs, zusätzlich zu einer Reihe ihrer giftigen Nebenprodukte (insbesondere ihre besonderen natürlichen Säuren), abnormal ansammeln. Bei der klassischen, schweren Form der MSUD beginnen die Plasmakonzentrationen der BCAAs innerhalb weniger Stunden nach der Geburt zu steigen. Wenn sie vernachlässigt wird, treten die ersten Anzeichen auf, häufig innerhalb der ersten 24-48 Stunden des Lebens.

Das Krankheitsbild beginnt mit unspezifischen Symptomen einer zunehmenden neurologischen Dysfunktion und besteht aus Schläfrigkeit, Reizbarkeit und schlechter Nahrungsaufnahme, bald gefolgt von fokalen neurologischen Anzeichen wie unregelmäßigen Bewegungen, zunehmender Spastik und bald darauf von Krampfanfällen und einem sich vertiefenden Koma. Ohne Behandlung ist eine fortschreitende Hirnschädigung unvermeidlich und der Tod tritt in der Regel innerhalb von Wochen oder Monaten ein. Die einzige Besonderheit der MSUD ist das Auftreten eines besonderen Geruchs, der an Ahornsirup erinnert und am ehesten im Urin und Ohrenschmalz nachweisbar ist und bereits ein oder zwei Tage nach der Geburt gerochen werden kann. Die Toxizität ist das Ergebnis der schädlichen Auswirkungen von Leucin auf das Gehirn, begleitet von einer schweren Ketoazidose, die durch die Anhäufung der 3 verzweigtkettigen Ketosäuren (BCKAs) verursacht wird.

Die Krankheit kann durch eine spezielle Diät, bei der die drei BCAAs sorgfältig kontrolliert werden, erfolgreich behandelt werden. Dennoch besteht bei MSUD-Patienten jeden Alters trotz Behandlung ein hohes Risiko für eine akute metabolische Dekompensation (Stoffwechselkrisen), die oft durch Infektionen, Verletzungen, fehlende Nahrungsaufnahme (Fasten) oder sogar durch psychische Anspannung ausgelöst wird. Während dieser Episoden kommt es zu einem schnellen, abrupten Anstieg des Aminosäurespiegels, der ein sofortiges medizinisches Eingreifen erfordert.

Es gibt drei oder möglicherweise 4 Arten von MSUD: den klassischen Typ, den intermediären Typ, den intermittierenden Typ und möglicherweise einen auf Thiamin reagierenden Typ. Jeder der verschiedenen Untertypen der MSUD hat unterschiedliche Niveaus der wiederkehrenden Enzymaktivität, die die variable Intensität und das Alter des Beginns darstellen. Alle Typen werden autosomal rezessiv erworben. [10]

Leucin-Dosierung

Die Leucin-Dosierung ist ein umstrittenes Thema. Die Aufnahme von 2,5 Gramm Leucin hat tatsächlich einen Anstieg bei MPS gezeigt. Einige Wissenschaftler empfehlen einen Gesamtkonsum von 10 Gramm Leucin täglich, verteilt auf die Mahlzeiten.

Die beste Methode, Leucin zu konsumieren, ist, es in Form von BCAAs während des Trainings zuzuführen. 5 Gramm können als Intra-Workout konsumiert werden und innerhalb von dreißig Minuten nach dem Training sollten 10 Gramm konsumiert werden. Allerdings ist zu beachten, dass Molke, die Sie nach dem Training als Shake zu sich nehmen, einen höheren Anteil an Leucin enthält (100 Gramm enthalten 10 Gramm Leucin). Leucin sollte in jeder Mahlzeit enthalten sein und idealerweise sollte jede Mahlzeit mindestens 2,5 Gramm Leucin enthalten. [11]

Wechselwirkungen zwischen Kräutern und Medikamenten

• Insulin und andere antidiabetische Medikamente: Leucin kann die Insulinausschüttung stimulieren und könnte eine zusätzliche hypoglykämische Wirkung haben.
• Vitamine B3 und B6: Leucin kann die Synthese dieser Vitamine behindern.
• PDE5-Hemmer (Sildenafil): Tiermodelle zeigen, dass Leucin synergistische Wirkungen haben könnte. Die wissenschaftliche Bedeutung ist nicht bekannt. [12]

Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Warnhinweise

• Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend seriöse Informationen über die Sicherheit der Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und vermeiden Sie die Einnahme.
• Kinder: Verzweigtkettige Aminosäuren sind potentiell SICHER für Kinder, wenn sie kurzfristig über den Mund eingenommen werden. Verzweigtkettige Aminosäuren wurden bei Kindern sogar bis zu 6 Monate lang sicher verwendet.
• Amyotrophe Lateralsklerose (ALS, Lou-Gehrig-Syndrom): Die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren wurde mit Lungenversagen und einer höheren Sterblichkeitsrate in Verbindung gebracht, wenn sie bei Patienten mit ALS eingesetzt wurden. Wenn Sie an ALS erkrankt sind, sollten Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren einnehmen, bis mehr darüber bekannt ist.
• Verzweigtkettige Ketoazidurie: Krampfanfälle und schwere geistige und körperliche Retardierung können die Folge sein, wenn der Konsum verzweigtkettiger Aminosäuren erhöht wird. Nehmen Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren zu sich, wenn Sie an dieser Krankheit leiden.
• Persistierender Alkoholismus: Der Verzehr von verzweigtkettigen Aminosäuren bei Alkoholikern wurde mit Lebererkrankungen in Verbindung gebracht, die zu Hirnschäden führen (hepatische Enzephalopathie).
• Niedriger Blutzuckerspiegel bei Säuglingen: Es wurde berichtet, dass der Verzehr einer der verzweigtkettigen Aminosäuren, nämlich Leucin, den Blutzuckerspiegel bei Säuglingen mit einer sogenannten idiopathischen Hypoglykämie senken kann. Dieser Begriff weist darauf hin, dass sie einen niedrigen Blutzuckerspiegel haben, die Ursache dafür ist jedoch unbekannt. Einige Forschungsstudien deuten darauf hin, dass Leucin die Bauchspeicheldrüse zur Ausschüttung von Insulin veranlasst, wodurch der Blutzuckerspiegel gesenkt wird.
• Chirurgie: Verzweigtkettige Aminosäuren können den Blutzuckerspiegel beeinflussen, was die Blutzuckerkontrolle während und nach einer Operation beeinträchtigen kann. Stellen Sie die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren mindestens 2 Wochen vor einer geplanten Operation ein. [13]

Schlussfolgerung

Extrem hohe Konzentrationen von Leucin haben die Fähigkeit, die Proteinsynthese zu fördern und den Proteinabbau im Skelettmuskel intakter Ratten zu hemmen. Diese Auswirkung auf die Proteinsynthese wird möglicherweise durch den vorübergehenden, aber geringen Anstieg des Seruminsulins verstärkt, der durch die Leucindosierung ausgelöst wird. Innerhalb des typischen physiologischen Konzentrationsbereichs von Leucin und Insulin bei nahrungsentwöhnten und gefütterten Ratten wird jedoch die Empfindlichkeit der Muskelproteinsynthese gegenüber Insulin durch die Infusion von Leucin verbessert, so dass die Proteinsynthese durch die für die gefütterte Ratte typischen, angemessen erhöhten Konzentrationen von Insulin und Leucin stimuliert wird. Die physiologische Funktion von Leucin besteht also darin, zusammen mit Insulin den Schalter auszulösen, der die Muskelproteinsynthese stimuliert, wenn Aminosäuren und Energie aus der Nahrung verfügbar werden. Der Vorteil dieser Art der Steuerung ist, dass für den Schalter sowohl Aminosäuren (Leucin) als auch Energie (Insulin) gleichzeitig vorhanden sein müssen, so dass er nur ausgelöst wird, wenn die Bedingungen ideal sind.

Eine Rolle von Leucin als Verstärker der Insulinsensitivität deutet ebenfalls auf die Möglichkeit hin, dass ein längerer, extrem hoher Leucinkonsum eine Insulinresistenz verursachen könnte, und zwar in ähnlicher Weise wie eine Insulinresistenz, die durch eine anhaltende Hyperglykämie entsteht. Dies könnte schließlich dazu führen, dass die Stimulierung der Muskelproteinsynthese durch den Verzehr von Nahrungsmitteln abgeschwächt wird. Da ein Teil der Signalwege von Insulin zur Proteinsynthese, wie bereits erwähnt, auch an der Regulierung des Glukosestoffwechsels beteiligt ist, besteht außerdem die Möglichkeit, dass eine Überstimulation durch Leucin zu Unregelmäßigkeiten im Glukosestoffwechsel führt. Die Suche nach der „Obergrenze“ für die Aufnahme von Leucin mit der Nahrung könnte daher in einer Untersuchung der Auswirkungen eines anhaltend hohen Leucin-Konsums auf die Glukose-Homöostase und den Stoffwechselprozess bestehen. [14]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/leucine
2. Https://www.sciencedirect.com/topics/medicine-and-dentistry/leucine
3. Https://www.britannica.com/science/leucine
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/leucin#pharmakologie
5. Https://go.drugbank.com/drugs/db00149
6. Https://www.webmd.com/diet/foods-high-in-leucine
7. Https://draxe.com/nutrition/leucine/#benefits
8. Https://www.livestrong.com/article/253144-l-leucine-benefits/
9. Https://www.healthifyme.com/blog/leucine-benefits/
10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/maple-syrup-urine-disease/
11. Https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
12. Https://www.mskcc.org/cancer-care/integrative-medicine/herbs/leucine
13. Https://www.rxlist.com/branched-chain_amino_acids/supplements.htm
14. Https://academic.oup.com/jn/article/135/6/1553s/4663864