Prolin

Die Aminosäure L-Prolin gilt als überflüssig, da Menschen und andere Tiere sie selbst biosynthetisieren können, hauptsächlich aus einer anderen überschüssigen Aminosäure, der L-Glutaminsäure. Prolin ist ungewöhnlich, denn es ist heterozyklisch und damit die einzige natürliche Aminosäure, die eine sekundäre Aminogruppe enthält. In der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor.

Prolin ist auch deshalb so ungewöhnlich, weil es synthetisiert wurde, bevor es aus natürlichen Quellen abgetrennt wurde. Im Jahr 1900 stellte der mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnete deutsche Chemiker Richard M. Willstätter das D,L-Racemat aus N-Methylprolin her. Im Jahr darauf trennte Emil Fischer, ein weiterer deutscher Nobelpreisträger, die L-Form aus Eialbumin und hydrolysiertem Kasein ab.

Prolin wird, wie 100%ige natürliche Aminosäuren, für die Biosynthese von Proteinen verwendet. Der starre fünfgliedrige Ring in Prolin verleiht den daraus hergestellten Proteinen deutlich unterschiedliche Sekundärstrukturen im Vergleich zu Proteinen, die aus offenkettigen Proteinen hergestellt werden.

Im Jahr 2002 stellten Mohammed Movassaghi und Eric N. Jacobsen von der Harvard University das Konzept vor, dass Prolin das „einfachste Enzym“ ist. Zu dieser Zeit nutzten zahlreiche Forscher Prolin als asymmetrischen Katalysator, als ob es sich dabei um eine brandneue Sache handelte; frühere Arbeiten mit Prolin waren durch das Aufkommen von asymmetrischen Treibern auf Metallbasis tatsächlich in den Schatten gestellt worden. Movassaghi und Jacobsen erklärten, dass es für die Chemiker höchste Zeit war zu verstehen, dass Asymmetrie auch mit einfachen Substanzen und ohne den Einsatz von Metallen erreicht werden kann.

Ein paar Jahre später führten Eric Smith vom Santa Fe Institute und seine Mitautoren die Idee der grundlegenden Enzyme weiter aus. Sie argumentierten, dass „die Katalyse durch kleine Moleküle eine Erkenntnis von größter Bedeutung für den Ursprung der Biochemie ist“. Mit anderen Worten: Kleine Partikel und nicht große, komplexe Enzyme waren die einzigen Katalysatoren, die die präbiotische Entwicklung vorantrieben. [2]

Pharmakodynamik

L-Prolin ist eine wichtige Aminosäure, die im Knorpel entdeckt wurde und neben der Reparatur von Muskel-, Bindegewebs- und Hautschäden für den Erhalt der jugendlichen Haut notwendig ist. Sie ist auch für das Immunsystem und für das notwendige Gleichgewicht dieser Formel erforderlich. Es ist ein lebenswichtiger Bestandteil von Kollagen und wird für die ordnungsgemäße Funktion von Gelenken und Sehnen benötigt. L-Prolin ist für die ordnungsgemäße Funktion von Gelenken und Sehnen von entscheidender Bedeutung. Unterstützt den Erhalt und die Stärkung der Herzmuskulatur.

Wirkungssystem

Glykogen, durch die L-Prolin-Oxidase in der Niere, wird es ringgeöffnet und zu L-Glutaminsäure oxidiert. L-Ornithin und L-Glutaminsäure werden durch L-Glutaminsäure-Gamma-Semialdehyd in L-Prolin umgewandelt. Es ist reichlich in Kollagen enthalten und steht in vollem Zusammenhang mit der Funktion von Arthrose und Chordae. [3]

Biosynthese

Prolin wird biosynthetisch aus der Aminosäure L-Glutamat gewonnen. Glutamat-5-Semialdehyd wird zunächst durch Glutamat-5-Kinase (ATP-abhängig) und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase (die NADH oder NADPH benötigt) gebildet. Diese kann dann entweder spontan zu 1-Pyrrolin-5-Carbonsäure zyklisieren, die durch Pyrrolin-5-Carboxylat-Reduktase (unter Verwendung von NADH oder NADPH) zu Prolin reduziert wird, oder sie wird durch Ornithin-Aminotransferase zu Ornithin, gefolgt von einer Zyklisierung durch Ornithin-Cyclodeaminase zu Prolin.

Biologische Aktivität

L-Prolin hat sich als schwacher Agonist des Glycinrezeptors und der ionotropen NMDA- und Nicht-NMDA-Glutamatrezeptoren (AMPA/Kainat) erwiesen. Es wurde vorgeschlagen, ein potenzielles endogenes Exzitotoxin zu sein. In Pflanzen ist der Aufbau von Prolin eine typische physiologische Reaktion auf zahlreiche Stressfaktoren, aber auch Teil des Entwicklungsprogramms in generativen Geweben (z.B. Pollen). Eine Ernährung, die reich an Prolin ist, wurde mit einer erhöhten Gefahr von Angstzuständen bei Menschen in Verbindung gebracht.

Eigenschaften in der Proteinstruktur

Die einzigartige zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine außergewöhnliche Konformationssteifigkeit. Sie wirkt sich auch auf die Geschwindigkeit der Bildung von Peptidbindungen zwischen Prolin und anderen Aminosäuren aus. Wenn Prolin als Amid in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff nicht an einen Wasserstoff gebunden, was bedeutet, dass es nicht als Wasserstoffbindungsdonor, sondern als Wasserstoffbindungsakzeptor fungieren kann.

Die Bildung von Peptidbindungen mit gebundenem Pro-trnapro ist deutlich langsamer als mit allen anderen Trnas, was eine allgemeine Funktion von N-Alkylaminosäuren ist. Die Bildung von Peptidbindungen zwischen einer eingehenden Trna und einer Kette, die in Prolin endet, ist ebenfalls träge, wobei die Entwicklung von Prolin-Prolin-Bindungen am langsamsten von allen ist.

Die außergewöhnliche Konformationssteifigkeit von Prolin wirkt sich auf die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrestes aus und könnte der Grund für die größere Verbreitung von Prolin in den Proteinen thermophiler Organismen sein. Die Sekundärstruktur von Proteinen kann in Bezug auf die Flächenwinkel φ, ψ und ω des Proteinfundaments beschrieben werden. Die zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin hält den Winkel φ bei etwa – 65 ° fest.

Prolin fungiert als Strukturstörer in der Mitte von routinemäßigen Sekundärstrukturelementen wie Alpha-Helices und Beta-Sheets; Prolin findet sich jedoch häufig als allererster Rest einer Alpha-Helix und ebenso in den Randhaaren von Beta-Sheets. Prolin ist auch häufig in Windungen (einer anderen Art von Sekundärstruktur) zu finden und hilft bei der Bildung von Beta-Windungen. Dies könnte eine Erklärung für die merkwürdige Tatsache sein, dass Prolin trotz seiner vollständig aliphatischen Seitenkette in der Regel lösungsmittelexponiert ist.

Zahlreiche Proline und/oder Hydroxyproline in einer Reihe können eine Polyprolin-Helix bilden, die primäre Sekundärstruktur in Kollagen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase (oder andere Zusätze von elektronenziehenden Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Aus diesem Grund ist die Hydroxylierung von Prolin ein entscheidender biochemischer Prozess für den Erhalt des Bindegewebes größerer Organismen. Schwere Krankheiten wie Skorbut können durch Probleme bei dieser Hydroxylierung entstehen, z.B. durch Mutationen in dem Enzym Prolylhydroxylase oder durch das Fehlen des notwendigen Cofaktors Ascorbat (Vitamin C).

Cis-trans-Isomerisierung

Peptidbindungen an Prolin und an andere N-substituierte Aminosäuren (wie z.B. Sarkosin) haben die Fähigkeit, sowohl das cis- als auch das trans-Isomer zu bilden. Viele Peptidbindungen nehmen das trans-Isomer extrem an (normalerweise 99,9% unter unbelasteten Bedingungen), vor allem weil der Amid-Wasserstoff (trans-Isomer) das vorangehende Cα-Atom weniger sterisch abstößt als das folgende Cα-Atom (cis-Isomer). Im Gegensatz dazu kommt es bei den cis- und trans-Isomeren der X-Pro-Peptidbindung (wobei X für eine beliebige Aminosäure steht) sowohl zu sterischen Zusammenstößen mit dem benachbarten Ersatz und zu einem viel geringeren Energieunterschied. Aus diesem Grund ist der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer unter unbelasteten Bedingungen beträchtlich erhöht, wobei der cis-Anteil im Allgemeinen bei 3-10% liegt. Diese Werte hängen jedoch von der vorangehenden Aminosäure ab, wobei Gly und aromatische Reste höhere Anteile des cis-Isomers ergeben. Für Aromatic-Pro-Peptidbindungen wurden sogar Cis-Anteile von bis zu 40% ermittelt.

Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein sehr langsamer Prozess, der die Entwicklung der Proteinfaltung behindern kann, indem ein oder mehrere Prolin-Reste, die für die Faltung wichtig sind, im nicht-nativen Isomer gefangen werden, insbesondere wenn das native Protein das cis-Isomer benötigt. Das liegt daran, dass Prolinreste im Ribosom ausschließlich in der trans-isomeren Form hergestellt werden. Alle Organismen besitzen Prolylisomerase-Enzyme, um diese Isomerisierung zu katalysieren, und einige Keime verfügen über spezialisierte Prolylisomerasen, die mit dem Ribosom verbunden sind. Allerdings sind nicht alle Proline für die Faltung notwendig, und die Proteinfaltung kann auch dann normal verlaufen, wenn viele X-Pro-Peptidbindungen nicht-native Konformer aufweisen.

Besonderheiten

Prolin ist zusammen mit Glycin eine der beiden Aminosäuren, die nicht dem typischen Ramachandran-Plot folgen. Aufgrund der Ringbildung, die mit dem Beta-Kohlenstoff verbunden ist, haben die ψ- und φ-Winkel um die Peptidbindung weniger zulässige Drehungsgrade. Infolgedessen findet man Prolin häufig in „Windungen“ von Proteinen, da seine freie Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht so groß ist und daher bei einer gefalteten Art im Vergleich zu einer ungefalteten Art die Veränderung der Entropie geringer ausfällt. Darüber hinaus ist Prolin selten in α- und β-Strukturen zu finden, da es die Stabilität solcher Strukturen minimieren würde, da seine Seitenkette α-N nur eine Stickstoffbindung bilden kann.

Außerdem ist Prolin die einzige Aminosäure, die bei der Besprühung mit Ninhydrin zur Verwendung in der Chromatographie keine rote/violette Farbe bildet. Prolin erzeugt vielmehr eine orange/gelbe Farbe. [4]

Prolin-Stoffwechsel

Prolin-Synthese

Die Prolinsynthese aus Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin ist bei Tieren zell-, gewebe- und artspezifisch. Alle Säugetiere können Prolin aus Arginin über Arginase (sowohl Typ I als auch Typ II), Ornithin-Aminotransferase und P5C-Reduktase herstellen, wobei das Brustgewebe, der Dünndarm (bei Tieren nach der Entwöhnung), die Leber und die Nieren quantitativ die aktivsten Gewebe sind. Im Säuglingsgewebe sind die wichtigsten Bestandteile des Argininabbaus Prolin, Ornithin und Harnstoff. Da im Brustgewebe keine Prolinoxidase-Aktivität vorhanden ist, wird in der Milchdrüse kein aus Arginin gewonnenes Prolin zerstört. Dies gewährleistet eine maximale Nettoproduktion von Prolin aus Arginin durch die laktierende Brustdrüse. Da die P5C-Synthase im Brustdrüsengewebe ebenfalls nicht vorhanden ist, wird in diesem Gewebe auch kein Prolin aus Glutamin oder Glutamat gebildet. Die Arginase spielt also eine wichtige Rolle bei der Prolinsynthese im säugenden Brustgewebe. Interessanterweise ist die Aktivität der P5C-Reduktase im laktierenden Brustgewebe mindestens 50-mal höher als die der P5C-Dehydrogenase, so dass die Umwandlung von aus Arginin gewonnenem P5C in Prolin gegenüber der Umwandlung in Glutamat und Glutamin bevorzugt wird. Die Synthese von Prolin aus Arginin trägt dazu bei, einen irreversiblen Verlust von Arginin-Kohlenstoffen im laktierenden Schweine-Mammorgewebe zu verhindern. Diese Erkenntnisse liefern auch eine biochemische Erklärung für die Beobachtung, dass die Produktion von Prolin in der Sauenmilch die Aufnahme von Plasmaprolin durch die säugende Milchdrüse deutlich übersteigt, während die Produktion von Arginin in der Sauenmilch viel geringer ist als die Aufnahme von Plasma-Arginin durch die säugende Milchdrüse. Aufgrund des beträchtlichen Katabolismus von Arginin für die Prolinsynthese über den Arginasepfad und des fehlenden Prolin-Katabolismus im Brustdrüsengewebe von Schweinen gibt es eine relative Anreicherung von Prolin, aber einen relativen Mangel an Arginin in den Milchproteinen.

Der Dünndarm von Schweinen nach der Entwöhnung baut etwa 40 % des Arginins aus dem enteralen Ernährungsplan ab, wobei Prolin ein wichtiger Bestandteil ist. Darüber hinaus werden sowohl Glutamat als auch Glutamin in der enteralen Ernährung praktisch vollständig vom Dünndarm abgebaut, wobei Prolin einen wesentlichen Anteil ausmacht. Im postabsorptiven Zustand wird ein Drittel des Glutamins im arteriellen Blut durch den Schweinedünndarm ausgeschieden. Die Produkte des Glutamat- und Glutaminabbaus in den Enterozyten bestehen nicht nur aus Prolin, sondern auch aus Ornithin, Citrullin, Arginin und Alanin. Studien mit aus dem Jejunum entnommenen jungen Schweinen haben gezeigt, dass Prolin aus dem Dünndarm von Ferkeln mit Nahrungsentzug freigesetzt wird. Die De-novo-Synthese und die Hydrolyse kleiner Peptide in den Enterozyten und im Lumen des Darmtrakts könnten Quellen für dieses aus dem Darm stammende Prolin sein. Glukokortikoide sind wichtige hormonelle Wirkstoffe, die die Prolinsynthese aus Arginin und Glutamin in Zellen und Geweben steuern.

Im Gegensatz zu Säugetieren haben Vögel eine geringe Arginaseaktivität in den Geweben und daher eine geringe Fähigkeit, Arginin in Prolin umzuwandeln. Aus diesem Grund ist Prolin für Vogelarten, zu denen auch Hühner gehören, ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA. Außerdem fehlt Fleischfressern (z.B. Katzen und Frettchen) die P5C-Synthase in den Enterozyten und anderen Zelltypen, so dass sie Glutamin und Glutamat im Körper nicht in Prolin umwandeln können. Daher ist Arginin das einzige Substrat für die Prolinsynthese bei diesen Tierarten. Aufgrund des hohen Bedarfs an Arginin in der Nahrung für zahlreiche synthetische Prozesse und des Fehlens seiner endogenen Synthese ist Arginin für Raubtiere ein ernährungsphysiologisch notwendiges AA. Nahrungsergänzungen mit Prolin können bei diesen Tieren einen Teil des Arginins ausgleichen, da die Arginase durch das aus Prolin gewonnene Ornithin gehemmt wird.

Prolin-Abbau

Mit Ausnahme des Brustgewebes weisen viele Gewebe eine Prolin-Oxidase-Aktivität auf. Ein Nebenprodukt dieses mitochondrialen Enzyms ist das Superoxidanion (O2 -), das in H2O2 und andere reaktive Sauerstoffarten umgewandelt werden kann. In Geweben und Zellen (z.B. Schweineplazenta und Enterozyten von neugeborenen Schweinen), die keine Arginaseaktivität aufweisen, ist Prolin das einzige Substrat für die Synthese von Ornithin und damit auch von Polyaminen (Putrescin, Spermidin und Spermin). Dies ist sowohl für die Ernährung als auch für die Physiologie von enormer Bedeutung, denn (1) Polyamine sind Schlüsselmoleküle, die die DNA- und Proteinsynthese sowie die Zellexpansion, -differenzierung und -migration regulieren; (2) sowohl die Plazenta als auch der neonatale Dünndarm wachsen sehr schnell. Bei Wiederkäuern besteht die Plazenta sowohl aus Arginase als auch aus Prolin-Oxidase, was dazu beiträgt, die relativ niedrigen Konzentrationen von Prolin im mütterlichen Blut auszugleichen.

Obwohl alle Zellen P5C durch die P5C-Reduktase zu Prolin recyceln und P5C durch die Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umwandeln können, ist die Verwendung von P5C für die Synthese von Citrullin sehr zell- und gewebespezifisch. Besonders bemerkenswert ist, dass nur die Enterozyten von Säugetieren Citrullin aus P5C synthetisieren können, was auf eine besondere Funktion des Dünndarms im Prolin-Stoffwechsel hinweist. Obwohl die Leber von Säugetieren P5C über den Harnstoffzyklus in Ornithin umwandeln kann, findet in diesem Organ keine Nettosynthese von Arginin statt, da eine sehr hohe Arginaseaktivität Arginin schnell zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert (Wu und Morris 1998). In Leber und Nieren kann P5C durch die Bildung von α-Ketoglutarat durch die P5C-Dehydrogenase vollständig zu CO2 oxidiert werden. In Plazenta und Enterozyten mit eingeschränkter P5C-Dehydrogenase-Aktivität ist die Oxidation von Prolin zu CO2 jedoch vernachlässigbar. Dadurch wird ein irreparabler Verlust von Prolin-Kohlenstoffen verhindert und die Zugänglichkeit von P5C für die Synthese von Polyaminen voll ausgenutzt. Zwingende Beweise zeigen, dass Polyamine eine wichtige Rolle für das Wachstum, die Funktion und die Gesundheit des Darms während der Neugeborenenzeit spielen.

Da das gesamte P5C über die Ornithin-Aminotransferase und die Ornithin-Carbamoyltransferase in den Enterozyten in Citrullin eingebaut wird, liefert Prolin sein Stickstoff- und Kohlenstoffgerüst für die Synthese von Citrullin und Arginin im Dünndarm, was diese beiden Enzyme und die P5C-Synthase offenbaren. Mangelnde Kenntnisse oder ein falsches Verständnis dieser biochemischen Standardreaktionen können Forscher zu falschen Schlussfolgerungen hinsichtlich des Beitrags von Prolin-Kohlenstoffen zur endogenen Synthese von Arginin verleiten. Solche Irrtümer, die in letzter Zeit auch bei Glutamin-Studien aufgetreten sind, werden das Gebiet des Arginin-Stoffwechsels bei Säugetieren sicherlich nicht voranbringen, sondern eher zu viel trügerischer Verwirrung in der Literatur führen. [5]

Was sind die gesundheitlichen Vorteile von Prolin?

Erhält die Gesundheit der Haut und repariert Wunden

Kollagen besteht aus Haut und Bindegewebe. Prolin ist ein wesentlicher Bestandteil von Kollagen. Ohne Prolin (oder wahrhaftig, ohne Kollagen) würden sich Verletzungen nicht erholen, da der Körper nicht in der Lage wäre, die Haut wiederherzustellen, wenn Sie verletzt werden. Außerdem würde Ihre Haut erschlaffen, da es nichts gäbe, was sie an Ort und Stelle halten könnte. Bindegewebe verbindet die Dinge miteinander. Was auch immer ohne es zusammenbricht. Der Verzehr von genügend Aminosäuren zur Bildung von Kollagen, insbesondere Prolin, Hydroxyprolin und Glycin, trägt dazu bei, dass die Haut gesund bleibt und jugendlich aussieht.

Unterstützt die Verdauungsfunktion

Prolin kann bei der Behandlung des Tropfdarm-Syndroms helfen, indem es die Darmschleimhaut stärkt. Ein undichter Darm entsteht, wenn sich winzige Löcher in der Darmschleimhaut öffnen und Krankheitserreger eindringen können. Dies löst eine Schwellung aus. Aminosäuren, darunter Prolin, werden benötigt, um die zerstörten Zellen des Verdauungstraktes wieder aufzubauen und die Auskleidung intakt zu halten. Prolin trägt ebenfalls dazu bei, Schwellungen zu reduzieren und die Immunfunktion des Verdauungssystems zu verbessern. Eine gängige Empfehlung für den Versuch, einen undichten Darm zu heilen, ist die regelmäßige Einnahme von Knochenbrühe, auch wegen ihres hohen Prolinanteils.

Reduziert das Risiko von Herzproblemen

Herzkrankheiten bleiben die häufigste Todesursache in den USA. Fettansammlungen in den Arterienwänden lösen Herz-Kreislauf-Erkrankungen und Schlaganfälle aufgrund von Verstopfungen aus. Dies verhindert, dass das Blut durchfließen kann. Prolin hilft jedoch dabei, einen Teil dieses festsitzenden Fetts freizusetzen und so die Verstopfung zu beseitigen. Dadurch wird es wieder in den Blutkreislauf zurückgeführt und kann an anderer Stelle eingesetzt werden. Prolin kann dazu beitragen, die Gefahr eines Herzinfarkts zu verringern.

Reduziert Schwellungen und hilft bei der Stressbewältigung

Prolin trägt zur Verringerung von Entzündungen bei, was ein gesundes Immunsystem fördert. Es hilft auch, einen Wasserfall von entzündungshemmenden Verbindungen und Genen auszulösen, die bei der Erholung von ökologischen Spannungen helfen (5). Prolin trägt zu einer effizienteren Energieproduktion bei und ermöglicht es uns, Stress besser zu bewältigen. Außerdem repariert es die durch oxidativen Stress beschädigte DNA und fördert die Entgiftung der Leber. All diese Funktionen führen zu einem verbesserten körpereigenen Immunsystem und geringeren Entzündungen. Dies minimiert die gesamte Krankheitsgefahr, so dass Sie sich besser fühlen.

Stärkt Gelenke und anderes Bindegewebe

Da Prolin ein Bestandteil von Kollagen ist, wird es für die Reparatur von Bindegewebe aller Art benötigt. Das Bindegewebe hilft, Ihre Knochen zu halten und wirkt wie ein Stoßdämpfer. Fragen Sie jemanden, der kein Bindegewebe im Knie hat, um zu erfahren, wie quälend das Leben ohne ist! Knochen, die auf Knochen reiben – nein danke!

Prolin hilft bei der Erhaltung und Reparatur des Bindegewebes. Sie benötigen es, um eine andere Aminosäure namens Hydroxylysin herzustellen, eine der Hauptkomponenten von Kollagen, Sehnen und Muskeln.

Mit zunehmendem Alter produzieren wir natürlich weniger Kollagen, und die Gelenke werden allmählich schwächer. Dies wird durch eine schlechte Ernährung, Verspannungen in den Gelenken und Übergewicht noch verschlimmert. Die Einnahme von mehr Aminosäuren, die bei der Bildung von Kollagen helfen, kann die Bildung von neuem Bindegewebe und Knorpel unterstützen und sogar die Knochen stärken. Prolin trägt zur Verringerung von Schwellungen bei, wodurch die Beweglichkeit und Funktion der Gelenke erhalten bleibt und altersbedingte Beschwerden minimiert werden.

Prolin – Quellen in der Nahrung

Da Prolin eine Aminosäure ist, finden Sie es in eiweißreichen Lebensmitteln, insbesondere in solchen mit einem hohen Kollagengehalt. Zu den tierischen Lebensmitteln mit Kollagen gehören in der Regel solche mit Bindegewebe. Ein ganzes Huhn (mit Knochen und Haut) enthält zum Beispiel mehr Kollagen als eine Hühnerbrust ohne Knochen und Haut.

Heutzutage entscheiden sich die Menschen in der Regel für Fleisch ohne Knochen und ohne Haut (was für die Erhöhung des Prolingehalts schlecht ist). Nehmen Sie Kollagenquellen in Ihre Ernährung auf, um mehr davon zu bekommen. Es gibt keinen empfohlenen Tagesbedarf für Prolin. „Nicht-essentielle“ Aminosäuren sind in vielen Lebensmitteln enthalten. Wenn Sie irgendeine Art von Lebensmittel mit Proteinen essen (sogar vegetarische Quellen), decken Sie höchstwahrscheinlich Ihren Bedarf.

Zu den Lebensmitteln mit dem höchsten Prolin-Gehalt gehören:

• Knochenbrühe
• Gelatine
• Organisches Fleisch, wie Leber
• Kollagen-Ergänzungen
• L-Prolin-Ergänzungen
• Rindfleisch
• Huhn
• Wild gefangener Fisch
• Eier [6]

Es wird in den größten Konzentrationen in natürlichen Kollagenquellen gefunden. Die besten Quellen für Prolin und Kollagen im Diätplan sind Knochenbrühe und andere proteinreiche Lebensmittel, insbesondere tierische Produkte, wie Organfleisch wie Leber, grasgefüttertes Rindfleisch, Hühner aus Weidehaltung, wild gefangener Fisch und Eierschalenmembranen.

Wenn Sie Tiere „von Kopf bis Fuß“ essen, nehmen Sie Prolin und Kollagen aus Teilen des Tieres zu sich, die aus Knochen, Bindegewebe und Muskelgewebe bestehen.

Fokussiertes Kollagenproteinpulver und Gelatine sind zwei weitere fantastische Quellen für Prolin. Kollagenpulver wird aus Quellen hergestellt, die aus Hühnerkollagen, Rinder-/Rinderkollagen, Eierschalenkollagen und Fischkollagen bestehen. Gelatine ist eine Art hydrolysiertes Rinderkollagen, d.h. ein Teil des abgebauten Kollagens, das vor allem in Desserts oder bei der Herstellung von Lebensmitteln verwendet wird, weil es eine gelartige Textur entwickelt.

Die Verwendung von Knochenbrühe oder Kollagenpulvern/-ergänzungen ist wirklich sehr praktisch, denn sie ersparen Ihnen viel Zeit und Mühe. Eine langsam gekochte Knochenbrühe beispielsweise wird über einen Zeitraum von ein bis zwei Tagen zubereitet, aber wenn Sie gezielt Knochenbrühe-Proteinpulver verwenden, können Sie die Vorteile der Knochenbrühe fast sofort nutzen.

Hühnerkollagen enthält Glycin, Glutamin und Prolin sowie Chondroitin und Glucosamin, 2 Verbindungen, die den Wiederaufbau des Knorpels unterstützen. Sie können etwas davon aufnehmen, indem Sie Hühnchen mit Haut und Knochen essen oder indem Sie Hühnerbrühe, Suppe, Eintopf und andere köstliche Gerichte mit verschiedenen Tierteilen (Organe, Knochen usw.) zubereiten.

Sie können auch durch den Verzehr von Fischkollagen einen gewissen Prozentsatz an Prolin erhalten, z.B. durch den Verzehr von Fischstücken, die kleine Gräten, Gewebe oder Schuppen enthalten, oder durch die Zubereitung von Fischbrühe, -suppe und -eintopf (z.B. mit Fischköpfen).

Eine weitere Quelle ist das Joch von käfigfreien Eiern. Eine fantastische Möglichkeit, Ihre Prolin-/Kollagenaufnahme zu erhöhen, ist die Zugabe von Kollagenpulver zu Rührei oder einem Omelett.

Ist Prolin in Pflanzen enthalten? Ja, obwohl der Verzehr von pflanzlichen Lebensmitteln wie Gemüse oder Obst Sie nicht mit sehr großen Mengen versorgen wird. In Pflanzenteilen, wie z.B. Pollen, ist der Aufbau von Prolin eine Reaktion auf physiologische Belastungen und ebenfalls an der Entwicklung der Struktur beteiligt.

Prolin vs. Glycin vs. Lysin

Was ist anders an Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren?

Ungefähr ein Drittel des Kollagens besteht aus Glycin. Glycin ist eine Aminosäure, die für verschiedene Muskel-, kognitive und Stoffwechselfunktionen wichtig ist. Sie ist eine der wichtigsten Aminosäuren, die zur Bildung von Kollagen und Gelatine verwendet werden. Die besten Glycinquellen sind ähnlich wie Prolinquellen, wie Knochenbrühe, Kollagenproteinpulver und andere Proteinnahrungsmittel.

Zu den Funktionen von Glycin gehört die Unterstützung des Abbaus und Transports von Nährstoffen wie Glykogen und Fett, damit diese von den Zellen zur Energiegewinnung genutzt werden können. Es wird als „Anti-Aging-Aminosäure“ bezeichnet, da es zum Erhalt der Muskelmasse beiträgt und die Ausschüttung des menschlichen Wachstumshormons fördert. Glycin wird zur Behandlung zahlreicher gesundheitlicher Probleme eingesetzt, wie z.B. Muskelschwund (Skaropenie), Geschwüre, Arthritis, Leaky-Gut-Syndrom, Diabetes, Nieren- und Herzversagen, neurologische Störungen und Müdigkeit.

Lysin (oder L-Lysin) ist eine wichtige Aminosäure, die in eiweißhaltigen Lebensmitteln wie Fleisch, Bohnen, Käse und Eiern vorkommt und auch in Form von Nahrungsergänzungsmitteln angeboten wird. Wie Prolin trägt L-Lysin zum Wachstum und zur Erhaltung von Knochen und Bindegewebe bei, indem es die Bildung von Kollagen unterstützt. Es ist auch sehr wichtig für die Bildung von Carnitin, das Fette in Energie umwandelt.

L-Lysin kann bei der Reparatur des Verdauungssystems helfen, den Cholesterinspiegel senken und bei der Aufnahme von Kalzium hilfreich sein, was vor Blutgerinnseln und anderen Problemen schützt.

Weitere Vorteile, die L-Lysin zugeschrieben werden, sind die Behandlung von Fieberblasen, Stress und Angstzuständen, Durchfall und sogar die Entwicklung von Krebs. Die besten Nahrungsquellen für L-Lysin sind Rindfleisch, Huhn, Truthahn, Fisch wie Thunfisch, weiße Bohnen, Kürbiskerne und Eier.

Arginin ist eine weitere Aminosäure, die in Kollagen enthalten ist. Sie findet sich in eiweißhaltigen Lebensmitteln, darunter Rindfleisch und andere Arten von rotem Fleisch, Geflügel, Fisch, Eiern und Milchprodukten. Arginin kann sich positiv auf die Gesundheit des Herzens, die Leistungsfähigkeit beim Training, die psychischen Fähigkeiten und vieles mehr auswirken.

Wie Sie Prolin in Ihren Ernährungsplan bekommen + Rezepte

1. Verzehren Sie Knochenbrühe

Um mehr Prolin zu sich zu nehmen, ist es ideal, praktisch täglich echte Knochenbrühe zu verzehren, die ebenfalls viele andere Nährstoffe als nur Aminosäuren liefert. Knochenbrühe ist eine der besten Möglichkeiten, nicht nur mehr Kollagen in Ihre Ernährung aufzunehmen, sondern auch Spurenelemente, Elektrolyte und nützliche Substanzen wie Chondroitinsulfat, Glucosaminsulfat und Hyaluronsäure.

Um den größten Nutzen zu erzielen, sollten Sie jeden Tag etwa acht bis 16 Unzen Knochenbrühe zu sich nehmen. Sie können Ihre eigene hausgemachte Knochenbrühe nach herkömmlichen Rezepten herstellen, die ein bis 2 Tage dauern, oder getrocknete oder pulverisierte Knochenbrühe/Knochenbrüheprotein konsumieren. Sie können die Knochenbrühe selbst verzehren, sie in Shakes oder Smoothies einrühren oder sie in allen möglichen süßen und leckeren Rezepten wie Marinaden, Eintöpfen oder sogar Shakes und Smoothies verwenden.

2. nehmen Sie Kollagenpulver/Kollagenpräparate

Sie können ebenfalls kollagenes Eiweiß in Shakes, Schütteln oder anderen Rezepten verwenden. Ich empfehle ein Multi-Collagen-Pulver, das mehrere Collagen-Typen enthält, wie die Typen 1, 2, 3, 5 und 10. Jeder Kollagentyp hat einzigartige Funktionen und Vorteile, daher ist es am besten, wenn Sie mehr als einen Typ zu sich nehmen.

Kollagen ist geschmacksneutral, geruchsneutral und kann einfach in alle Arten von Rezepten eingearbeitet werden – außerdem ist es glutenfrei, milchfrei, nussfrei und sojafrei. Geben Sie etwas davon in gebackene Gerichte wie Muffins, Riegel oder Pfannkuchen, um den Proteingehalt zu erhöhen. Sie können Kollagenpulver auch wie Gelatine verwenden, um gesunde Smoothies, Desserts oder Rezepte, die eine gelartige Textur haben, zu verdicken. Achten Sie immer darauf, ein Kollagenpulver zu erwerben, das von grasgefütterten oder auf der Weide aufgezogenen, gesunden Tieren stammt (vorzugsweise aus biologischer Aufzucht).

3. ausreichend Eiweiß zu sich nehmen und eine gesunde Ernährung einhalten

Sie werden den größten Nutzen aus dem Verzehr von Prolin und anderen Aminosäuren, die in Kollagen vorkommen, ziehen, wenn Sie sich nährstoffreich ernähren, d.h. viel Eiweiß und viele Antioxidantien enthalten. Dies ist hilfreich, um einen höheren Kollagengehalt aufrechtzuerhalten und dem Kollagenabbau vorzubeugen, da es Entzündungen und zusätzliche extreme Schäden (auch oxidativer Stress genannt) verringert.

Sie können die Menge an Prolin, die Sie aufnehmen und verwerten, durch den Verzehr von Lebensmitteln erhöhen, die als „Kollagen-Kofaktoren“ dienen, wie z.B. viel frisches Gemüse, frisches Obst, frische Kräuter und Gewürze, zahlreiche Quellen von „sauberem“ Eiweiß und Lebensmittel mit einem hohen Gehalt an Vitamin C, Vitamin A, Kupfer und Eisen. [7]

Mögliche unerwünschte Wirkungen von L-Prolin

L-Prolin ist eine natürlich vorkommende Aminosäure, die Ihr Körper selbst produziert. Sie kann in zusätzlicher Form eingenommen werden, um den Aufbau von Ablagerungen in den Arterien zu reduzieren und das Risiko von Herz-Kreislauf-Erkrankungen zu verringern. Außerdem kann diese Aminosäure Ihren Körper bei der Bildung von Kollagen unterstützen, das ein primäres Strukturgewebe im Bindegewebe ist. Die Einnahme von L-Prolin hat keine bekannten negativen Auswirkungen.

Warum nehmen Sie Prolin ein

Ihr Körper produziert bereits genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint. Ein Überschuss dieser Aminosäure, die ein Baustein von Proteinen ist, in Ihrem Körper kann jedoch die Gesundheit Ihrer Gelenke, das Aussehen Ihrer Haut und die Robustheit Ihres Immunsystems verbessern. L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern enthalten. Wenn Ihr Ernährungsplan wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, optimale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren. Manche Menschen haben ebenfalls Probleme, L-Prolin zu verstoffwechseln und somit zu verwerten; ein Mangel an Vitamin C kann dieses Hindernis auslösen.

Ihr Körper produziert derzeit genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint.

L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern leicht verfügbar. Wenn Ihr Ernährungsplan wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, ideale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren.

Wie viel

Harte Forschung, die die Verwendung von Prolin-Ergänzungsmitteln zur Verbesserung des Teints und der Vitalität der Gelenke unterstützt, gibt es nicht. Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Therapy“ die Rolle von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, analysiert. Er schlägt vor, dass Nahrungsergänzungsmittel bei Druck auf die Weichteile, bei der Heilung von Verletzungen, bei hypermobilen Gelenken und bei der mit dem Alterungsprozess einhergehenden schlaffen Haut helfen könnten. Chaitow empfiehlt die Einnahme von 500 bis 1.000 Milligramm täglich, zusammen mit zusätzlichem Vitamin C.

Es gibt keine belastbaren Forschungsergebnisse, die die Einnahme von Prolin zur Verbesserung des Teints und der Gelenkkraft unterstützen.

Leon Chaitow hat in seinem Buch „Aminosäuren für die Therapie“ die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einem Baustein von Kollagen, untersucht.

Proteinabfall

Ein Überschuss an Prolin kann zu einer erhöhten Aminosäurezufuhr führen. Dies führt dazu, dass Ihr Körper Eiweißabfälle produziert, die von der Leber und vor allem von den Nieren ausgeschieden werden müssen, was eine große Belastung für diese Organe darstellt. Viele Menschen können die zusätzlichen Aminosäuren vertragen. Wenn Sie jedoch eine Leber- oder Nierenerkrankung haben, sollten Sie mit Ihrem Arzt sprechen, bevor Sie zusätzliche Aminosäuren zu Ihrer Ernährung hinzufügen. [8]

Einzige Sicherheitsmaßnahmen und Warnhinweise

Bei Einnahme durch den Mund: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es mit der Nahrung eingenommen wird. Es gibt nicht genügend verlässliche Informationen, um zu wissen, ob Prolin bei der Einnahme größerer Mengen als Medikament sicher ist oder welche negativen Auswirkungen es haben könnte.

Bei Anwendung auf der Haut: Es gibt nicht genügend verlässliche Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist oder welche unerwünschten Wirkungen es haben könnte. Schwangerschaft und Stillzeit: Es gibt nicht genügend verlässliche Informationen, um zu wissen, ob Prolin in der Schwangerschaft oder Stillzeit sicher angewendet werden kann. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und halten Sie sich an die in Lebensmitteln gefundenen Mengen.

Kinder: Prolin ist WISSENSCHAFTLICH SICHER, wenn es in Lebensmittelmengen eingenommen wird.

Wechselwirkungen

Derzeit liegen uns keine Informationen über Wechselwirkungen von Prolin vor. [9]

Unterm Strich

Wir sagen „Amino“, und die Wissenschaftler sagen „Imino“. Aber in jedem Fall ist L-Prolin eine aktive Chemikalie im Körper. Es arbeitet mit anderen Aminosäuren und Vitamin C zusammen, um Kollagen zu bilden, das den Aufbau von Gewebe unterstützt, und es ist immer in Alarmbereitschaft, wenn der Körper Reparaturarbeiten durchführt. Kapillaren, Verdauungsschleimhaut, Gelenke und Haut sind alles Zielbereiche, die von Prolin profitieren.

Die einzigen bekannten unerwünschten Wirkungen sind Reaktionen auf eine übermäßige Einnahme von L-Prolin, wie bei allen Aminosäuren. Es löst Toxizitätswerte und ein Ungleichgewicht der Aminosäuren in Ihrem Körper aus. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt über die Einnahme einer Aminosäure, wenn Sie an einer Nieren- oder Lebererkrankung leiden.

Ihr Körper produziert Prolin effektiv, wenn die Ernährung ausreichend Eiweiß enthält, und Vitamin C erleichtert seine Aufnahme. Erkrankungen wie Arteriosklerose, Gelenkschmerzen, Darmträgheit, Hautprobleme und sportliche Belastungen können von einem Prolinschub profitieren.

Durch das Trinken von Knochenbrühe, den Verzehr von eiweißhaltigen Lebensmitteln oder die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln können Sie sicherstellen, dass Sie genug davon bekommen. Wie auch immer Sie es zu sich nehmen, Prolin scheint ein wichtiges Puzzlestück für den Körper zu sein. [10]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/proline
2. Https://www.acs.org/content/acs/en/molecule-of-the-week/archive/p/proline.html
3. Https://go.drugbank.com/drogen/DB00172
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/Prolin#Synthese
5. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
6. Https://blog.131method.com/gesundheit-vorteile-von-prolin/
7. Https://draxe.com/nutrition/proline/#The_Best_Proline_Sources
8. Https://healthfully.com/possible-side-effects-of-l-prolin-6166624.html
9. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1620/proline
10. Https://community.bulksupplements.com/l-prolin/